Peptidek, fehérjék és aminosavak: a legfontosabb különbségek

Az aminosavak azok az alapvető molekuláris egységek, amelyekből a peptidek és a fehérjék felépülnek. A peptidek aminosav-maradékok láncai, amelyeket elsősorban peptidkötések kapcsolnak össze, míg a fehérjék egy vagy több polipeptidláncból állnak, amelyek szekvenciája, szerkezete, kölcsönhatásai, biológiai feldolgozása és funkcionális kontextusa határozza meg a identitásukat. Mindezek a csoportok kémiailag összefüggnek egymással, de a fogalmak nem használhatók szinonimaként.

A szabad aminosav és a peptid közötti különbség viszonylag könnyen meghatározható: az aminosavak kapcsolódása peptidkötés egy új molekula létrejöttéhez vezet, amelynek meghatározott szerkezete és atomkapcsolódási módja van. A határ a a peptid és a fehérje közötti különbség sokkal kevésbé egyértelmű.

A lánchossz hasznos tájékozódási kritérium. Az oktatási anyagokban vagy egyes besorolási rendszerekben például találkozhatunk a mintegy 50 aminosavmaradékból álló megállapodás szerinti határral. A szakirodalom azonban nem alkalmaz egyetlen univerzális határt. Egy tíz maradékból álló láncot úgy írtak le, mint minifehérje, egy 29 aminosavmaradékból álló, szerkezetileg rendezett molekulaként határozták meg polipeptid, valamint egyes fehérjék jelentős mértékben rendezetlen állapotban is létezhetnek ahelyett, hogy egyetlen tartós, kompakt struktúrát vennének fel. [1] [2] [3]

Ezek a példák egy fontos szabályt mutatnak be: a szekvencia hossza fontos információval szolgál, de önmagában nem elegendő az egyes aminosavláncok egyértelmű besorolásához.

A jobb megkülönböztetés érdekében peptidek, polipeptideket és fehérjéket, érdemes egyszerre több tulajdonságot figyelembe venni:

• az aminosav-maradványok száma;
• sorrendjüket;
• hogy a molekula lineáris, ciklikus, elágazó vagy többláncú-e;
• kovalens kötéstípus;
• kísérletileg igazolt szerkezetet;
• transzlációs vagy kémiai módosítások;
• egy molekula biológiai feldolgozásának módja;
• az adott molekulára vonatkozóan a tudományos irodalomban elfogadott terminológiát.

Ebben a cikkben elmagyarázzuk, hogy az aminosavak, peptidek, polipeptidek és fehérjék hogyan kapcsolódnak egymáshoz, a lánchossz hogyan befolyásolja az alkalmazott terminológiát, a peptidkötések hogyan alkotnak láncokat, valamint hogy miért fontos a ismerete szekvenciák, molekuláris szerkezet és kísérletileg igazolt tulajdonságok informatívabb, mint maga a kategória neve.

Mi a különbség az aminosavak, a peptidek és a fehérjék között?

Az aminosavak az egyedi építőelemek

Tipikus alfa-aminosav egy központi szénatomot tartalmaz, amelyhez egy aminocsoport, egy karboxilcsoport, egy hidrogénatom és egy változó oldallánc kapcsolódik.

Pontosan az oldallánc különbözteti meg az egyik aminosavat a másiktól.

Számos biológiai környezetben az amin- és karboxilcsoportok gyakran ionizált formában fordulnak elő. Az alapvető kémiában használt, elterjedt semleges szerkezeti képlet tehát hasznos módszer az aminosav ábrázolására, de nem feltétlenül tükrözi annak domináns ionállapotát minden biológiai körülmény között.

Az egyes aminosavak oldalláncai többek között a következőkben különböznek egymástól:

• méret szerint;
• elektromos töltéssel;
• polaritással;
• hidrofób tulajdonságával;
• hidrogénkötések kialakítására való képességgel;
• térbeli tulajdonságokkal;
• kémiai reaktivitás.

Például a glicin oldalláncaként egyetlen hidrogénatommal rendelkezik, ezért strukturálisan kisebb a többi standard aminosavnál. A cisztein ezzel szemben kénatomot tartalmazó oldalláncot tartalmaz, amely részt vehet diszulfidhidak képződésében.

Más aminosavak aromás, savas, bázikus, poláros vagy elsősorban nem poláros oldalláncokat tartalmazhatnak.

Ezek a különbségek segítenek megérteni, hogy miért változtathatja meg egy aminosav másikkal való helyettesítése a peptid vagy fehérje tulajdonságait. A molekula vázát továbbra is ugyanolyan típusú peptidkötések kapcsolják össze, de a konkrét oldalláncok jelenlétéből adódó kémiai tulajdonságok megváltoznak.

Az aminosav a peptidtől vagy fehérjétől függetlenül is előfordulhat, és részt vehet az anyagcserében.

A szabad aminosavak különálló molekulák.

A peptid- vagy fehérjeláncba való beépülés után az egyes egységeket pontosabban a következőképpen határozzák meg: aminosav-maradványok.

A mindennapi nyelvben az a kijelentés, hogy a fehérje „aminosav-lánc”, érthető. A szerkezeti kémia szempontjából azonban pontosabb az „aminosav-maradékok lánca” kifejezés, mivel az aminosav beépülése a láncba megváltoztatja annak kémiai kontextusát.

A peptidek peptidkötésekkel összekapcsolt aminosavakat tartalmaznak

Egy tipikus peptidvázban az egyik aminosavmaradék karboxilcsoportjának a szénatomja kapcsolódik a következő aminosavmaradékhoz kötődő nitrogénatomhoz.

Ezt a kovalens amidkötést úgy nevezik, hogy peptidkötéssel.

Két maradék egyesítése a következőhöz vezet: dipeptid.

Három maradvány alkot tripeptid.

Négy alkotja tetrapeptid, a lánc további meghosszabbítása egyre hosszabb, ugyanolyan általános kémiai vázú peptidek és polipeptidek létrejöttéhez vezet.

A keletkező molekula több, mint csupán alkotórészeinek összessége.

A különálló glicin- és alaninmolekulákat tartalmazó keverék kémiailag eltér a dipeptidtől. glicil-alanin.

Az összekapcsolt molekula a következővel rendelkezik:

• egy meghatározott szekvenciát;
• meghatározott kovalens kötések;
• meghatározott végcsoportok;
• saját molekulatömegét;
• lehetséges konformációk;
• kémiai tulajdonságai eltérnek az egyes aminosavak tulajdonságaitól.

A sorrend megfordítása a következőhöz vezet alanyloglicyny.

A glicil-alanina és az alanoil-glicin (vagy alanil-glicin) ugyanazokat az aminosavakat tartalmazza, de eltérő a szekvenciája.

Ez az egyszerű példa a peptidkémia egyik alapvető elvét mutatja be:

Az aminosav-összetétel nem ugyanaz, mint az aminosavszekvencia.

A peptidkötéseknek jellegzetes szerkezeti tulajdonságaik is vannak. Elektronrendszerük korlátozza a szén–nitrogén kötés körüli elfordulást a vázban, míg a szomszédos kötések felelősek a lánc konformációs rugalmasságának jelentős részéért.

A kísérleti és számítási vizsgálatok azt mutatják, hogy a peptidcsoport hozzávetőlegesen síkalkatú, bár az ideális síkalkattól való csekély eltérések lehetségesek. [4]

A fehérjék egy vagy több polipeptidláncot tartalmaznak

A fehérjét általában úgy értelmezik, hogy egy biológiai makromolekula, amelyből áll: egy vagy több polipeptidláncból.

Ezeket a láncokat képezhetik:

• fekete globuláris struktúrák;
• nyújtott struktúrák;
• membránkapcsolt struktúrák;
• rugalmas régiók;
• belsőleg rendezetlen régiók;
• több láncból álló komplexumok;
• különböző szerkezeti elemek kombinációi.

Bizonyos fehérjék kapcsolódó szénhidrátokat, lipideket, fémionokat, protetikus csoportokat, kovalens módosulatokat vagy egyéb hozzájuk kapcsolódó összetevőket is tartalmaznak.

Egy adott molekula fehérjeként való megjelölése tehát általában több információt hordoz, mint pusztán a peptidautak jelenlétének megállapítása.

Ez a kifejezés a molekulát egy tágabb szerkezeti és biológiai kontextusban.

Ez azonban nem jelenti azt, hogy minden fehérjének nevezett molekulának rendelkeznie kell a következővel:

• meghatározott minimális hossz;
• egy tartósan merev szerkezetet;
• csak egy polipeptidlánc;
• enzimaktivitást;
• egy bizonyos biológiai funkciótípus.

Jó példa erre a KISS1 fehérje.

A kutatók egyebek mellett magmágneses rezonanciát és kiskanalas rötszóródást használtak annak jellemzésére, hogy a KISS1 egy belsőleg rendezetlen fehérje, és valamivel nyújtottabb, mint egy tipikus statisztikai polimergombolyag. Besorolása mint fehérje tehát nem függ egyetlen tömör és stabil struktúra jelenlététől. [3]

Aminosavak, peptidek és fehérjék – összehasonlítás

A táblázat konvencionális eltéréseket mutat, és nem állapít meg egyetlen, minden molekulára érvényes hivatalos határt.

A rövid, rendezett molekulák és a belsőleg rendezetlen fehérjék példái megmutatják, hol szorulnak további magyarázatra az egyszerűsített definíciók. [1] [2] [3]

Fehérje

Ha sok aminosavmaradék kapcsolódik össze peptinkötéseket tartalmazó, ismétlődő váz révén, akkor polipeptid.

A fehérje tartalmazhat egyetlen polipeptid-láncot vagy több, nagyobb szerkezetté kapcsolódó láncot.

Ezek a fogalmak tehát kissé eltérő jellemzőket hangsúlyoznak:

polipeptid elsősorban a lánc vegyi szerkezetére vonatkozik;

fehérje általában egy teljes biológiai molekulát vagy molekuláris komplexumot ír le.

Ez a megkülönböztetés hasznos tudományos publikációk olvasásakor.

Egyik tanulmányban a szerzők leírhatják egy polipeptid szintézisét a térszerkezetének vagy biológiai aktivitásának meghatározása előtt. Egy másikban elemezhetnek több polipeptid láncból álló fehérjét.

Ezek egyikében sem jelenti az aminosavak alapvető kémiájának megváltozását.

Egy, a bakteriális expressziót a szilárd fázisú peptidszintézissel összehasonlító vizsgálatban 20–40 egységből álló „polipeptidek és minifehérjék”. Az alkalmazott terminológia azt mutatja, hogy ezek a kifejezések a hossztól, a strukturális tulajdonságoktól és a tudományos kontextustól függően részben átfedésben lehetnek. [5]

Lánchossz és besorolás

Mit jelent a dipeptid, tripeptid, oligopeptid és polipeptid?

Dipeptid két aminosavmaradékot tartalmaz.

Tripeptid hármat tartalmaz.

Hasonlóképpen, a tetrapeptid és a pentapeptid rendre négy, illetve öt maradékot tartalmaz.

Ezek a nevek lehetővé a maradványok pontos számának meghatározását, ha a teljes elemzett láncra vonatkoznak.

Oligopeptid Általában viszonylag rövid láncot jelent.

Polipeptid felhívja a figyelmet arra, hogy számos aminosav-maradvány található egyetlen láncon, és gyakran, bár nem mindig, hosszabb szekvenciák esetén alkalmazzák.

Az oligopeptid, peptid és polipeptid kifejezések közötti számszerű határok a tudományág és a publikációtól függően eltérnek.

Ezért a valós sorrend vagy az írók által megadott maradékok száma megbízhatóbb, mint az a feltételezés, hogy minden kutató ugyanazt a konvenciót alkalmazza.

A tipikus, nem elágazó, lineáris láncon, amely tartalmazza n reszt jelenik meg:

n − 1 peptidkötvény a csontvelőben.

A tripeptid tehát három maradékot tartalmaz, de két peptidkötelet.

A tíz maradványból álló nyitott lánc kilenc ilyen kapcsolatot tartalmaz.

Ez a függőség egyetlen nyitott láncon belül jelentkezik.

A N- és C-vég összevonásával zárt ciklikus peptidnek van egy további kötőanyaga a csontszerkezethez, ezért a n maradékban n peptidkötvénnyel rendelkezik a csontszerkezetben.

A mellékláncok közötti összekapcsolódásokat külön kell elemezni.

A 50 aminosav egy határos vonal a peptid és a fehérje között?

Kb. hossza 50 aminosav-részecske gyakran gyakorlati oktatási konvencióként használják, amely lehetővé teszi a peptidek és a fehérjék megkülönböztetését.

Ez azonban nem egy univerzális kémiai törvény.

A 50-ből 51 maradékra való átmenet nem okoz olyan hirtelen kémiai átalakulást, amely automatikusan átalakítaná a peptidet fehérjévé.

A tudomány egyes ágazatai ezeket a fogalmakat kissé eltérő módon alkalmazzák, és egyes molekulák a történelmileg elfogadott neveket is megtartják, amelyek nem felelnek meg a pontos számszerű határértéknek.

Jó példa erre a CLN025.

A CLN025 csak tíz maradványt tartalmaz, és mégis a kutatók úgy határozták meg, hogy minifehérje és a beta-hairpin szerkezetét spektroszkópiával és molekuláris dinamikával elemezték. A rövid hossza nem akadályozta meg, hogy a vizsgált körülmények között rendszerezett konformációt elfogadjon. [1]

Ez nem jelenti azt, hogy minden tíz tömegrészből álló peptidet fehérjének kellene nevezni.

Ezzel viszont azt mutatja be, hogy miért olyan kategorikusak a következtetések, mint például:

„Minden fehérje több mint 50 aminosavat tartalmaz”

vagy

„A 50 aminosavnál rövidebb láncok mindenekelőtt rendetlen peptidek”

ez túlzott egyszerűsítés.

A pontosabb megközelítés az, hogy a maradék számot az egyik több tulajdonságnak tekintik, amelyek leírják a molekula tulajdonságait.

A rövid peptidet szintén polipeptidnek nevezhetjük.

Egy másik jó példa a B1 kalata.

Az eredeti struktúrális vizsgálatban ezt a 29-karátos növényi molekulát úgy írták le, hogy polipeptid, Megállapították a ciklikus csontrendszerét, valamint megvizsgálták a háromdimenziós szerkezetét.[2]

Így tehát összekapcsol:

• viszonylag rövid szekvenciát;
• a ciklikus szerkezetű csontvázakat;
• kiegészítő koválenszociális korlátozások;
• rendszeres térbeli struktúrát.

Ezért a polipeptid kifejezés nem feltétlenül jelent egy nagyon nagy molekulát.

A kontextus függvényében egyszerűen hangsúlyozhatja, hogy a vizsgált molekula egy aminosav-lánccal rendelkező molekula.

Ezért a tudományos irodalom értelmezése során érdemes megvizsgálni a valós szekvenciát, a maradék számot, a molekuláris architektúrát és a kísérleti eredményeket, ahelyett, hogy csak a használt névnek adjunk további jelentést.

A maradék mennyisége és a molekulatömeg két különböző mértékegység

A maradék szám határozza meg, hány aminosav-egységet tartalmaz egy molekula.

A molekulasúly pedig a molekuláris szinten az egész molekula tömegét írja le.

Ezek a értékek összetartoznak egymással, de nem egyenértékűek.

A különböző aminosav-részecskéknek eltérő tömegeik vannak. Az ugyanezt a számú aminosavat tartalmazó két láncnek ezért eltérő molekulatömege lehet, ha a szekvencia eltér.

A kémiai módosítások szintén befolyásolhatják a tömeget.

A szerves vegyület, a lipid, a foszfor-ion csoport, a végleges módosítás vagy más összetevő hozzáadása növelheti a molekula tömegét anélkül, hogy növelné a szálban található aminosavak számát.

A fehérje továbbá több láncból is állhat.

Így tehát az összképződés során keletkező maradék mennyiség az egyes láncok hosszától eltérhet.

A pontos tudományos leírásnak meg kell határoznia, hogy a megadott érték vonatkozik-e:

• egy lánc hossza;
• a komplexumban lévő maradék összeg;
• egyetlen lánc molekuláinak tömege;
• az egész molekuláris komplexum tömege.

Ezek közül egyik paraméter önmagában nem határozza meg a biológiai aktivitást vagy a bizonyítékok minőségét a molekula bejelentett hatásával kapcsolatban.

Az elemzés tárgyát képező molekulaszerű valóságos formát kell számolni.

A prekurzort és annak feldolgozott termékeit nem szabad automatikusan ugyanazon molekuláris folyamatnak tekinteni.

Pl. proinsulinsav közvetítő formák útján az inzulinhoz és a C-peptidhez alakul át.

Az inzulin-proinszulin konverziós termékekre vonatkozó analitikai áttekintés azt mutatja, hogy miért fontos ezeknek a formáknak a megkülönböztetése a mérések eredményeinek értelmezése során. [6]

Az inzulin termelő magvakban található enzim vizsgálata továbbá kimutatta, hogy a használt tesztben a savas maradékanyagok szelektíven eltávolításra kerülnek a proinsulinszármazékokból, anélkül, hogy további degradáció lépne fel a felnőtt inzulinra. [7]

Ez egy biokémiai feldolgozást célzó kísérlet volt, és nem bizonyíték arra, hogy minden peptide ugyanarra a szétválasztási eljárásra van kitéve.

Ha a publikáció a peptid hossza, tömege, koncentrációja vagy aktivitása adatait tartalmazza, érdemes megállapítani, hogy a vizsgált érték vonatkozik-e:

• előfutár;
• köztes formák;
• fejlett peptid;
• a szétválás eredményeként létrejött rész;
• egy többláncú molekula lánc;
• a molekuláris komplexum teljes egészét.

Ezen megkülönböztetés nélkül a két tudományosan helyes leírás látszólag ellentmondhat egymásnak, bár valójában ugyanazt vagy egy kapcsolódó molekula különböző formáit írják le.

Felépítés, hajlítás és biológiai funkció

Az elsődleges struktúra: minden a sorozatból indul ki

Az elsődleges szerkezet az aminosavok sorozatát jelenti, és a részletesebb kémiai leírásban az is fontos kovariencia kapcsolatokat jelent.

A maradékok típusa és sorrendje határozza meg, hogy melyik oldalszálak állnak rendelkezésre és hol találhatók a csontok.

A szekvenciát tehát nem lehet a komponensszel azonosítani.

Két lánc pontosan ugyanazokat az aminosav-fajtákat és -számokat tartalmazhatja, ugyanakkor más sorrendben helyezkednek el benne.

A sorrend megváltozása többek között befolyásolhatja:

• a rakomány elrendezése;
• a hidrofób régiók elhelyezkedése;
• helyi rugalmasság;
• Lehetséges hidrogénkötések rendszerei;
• a bizonyos másodrendű struktúrák kialakításának tendenciáját;
• más molekulák által történő felismerés;
• biológiai aktivitást.

Ezért a teljes szekvencia sokkal több információt tartalmaz, mint a molekulaban található aminosavak egyszerű listája.

A szekvencia változtatások hatással lehetnek a molekula kötődésének és a biológiai válasz közötti kapcsolatokra is.

A növényi szignálmolekulában végzett vizsgálatban systeminy Megmutatták, hogy a különböző régiók a szekvenciák különböző módon vesznek részt a receptor kötődésében és aktiválásában. A teljes molekula és annak rövidebb részei nem voltak funkcionálisan egyenértékűek. [8]

Másodrendű, harmadrendű és negyedrendű struktúra

Másodrendű struktúra leírja az ismétlődő helyi csontszerkezeteket, mint például az alfa-helisokat és a beta-kartakat.

Ezek kialakulását többek között a csontrendszerben lévő rendezett hidrogénlánc-rendszerek segítenek elő.

Ezek azonban nem peptidek kötődésének felváltása révén keletkeznek, amely a primer struktúrát képezi.

Harmadik szintű struktúra leírja az egyes polipeptid lánc nagyobb, háromdimenziós szervezetét.

Négycsillagos szerkezet a több polipeptid láncának a nagyobb molekuláris komplexumban történő megszervezésének módját jelenti.

Ezért az egyetlen láncból álló fehérje nem kell, hogy négyszöges szerkezetű legyen.

Hasonlóképpen, egy rövid peptidnek nem kell minden struktúrális szervezeti szintet mutatnia ahhoz, hogy bizonyos biológiai tulajdonságokat mutasson.

A molekuláris szerkezet kialakításához többek között hozzájárulhatnak:

• hidrogén kötődések;
• elektromos hatások;
• van der Waals hatása;
• hidrofób hatás;
• aromaterapeutikai hatások;
• a fémionok koordinációja egyes molekulákban;
• központi kötődésű mellékvonalak, mint például a diszári csatornák.

A diszarcikusz-molekulák, ha előfordulnak, összekapcsolják a cistein maradékából származó vas-szénatomokat.

Kémiai szempontból eltérnek a peptidekkel kötődő lánc szerkezetet alkotó kötéseketől.

Szintetikus kutatások állati pancreas-típusú trypsin inhibitor (BPTI) Jól mutatják a különbséget a lánc építésének és annak a megfelelő, domború és aktív formájának elérésének között.

A kémikus kutatók lineáris szekvenciát szintetizáltak, majd oxidációs és deformációs folyamatot hajtottak végre, amelynek eredményeként olyan anyagot kaptak, amely megfelel a leírt struktúrális és funkcionális analízisekben szereplő természetes fehérjének. [9]

Lehetnek-e a peptidek stabil háromdimenziós szerkezetűek?

Oké.

A rövid lánc nem szükségszerűen jelenti azt, hogy egy olyan molekula, amelynek nincs rendezett szerkezete.

A CLN025 béta-hairpin struktúrát hozta létre a vizsgált környezetben, míg a B1 ciklikus kalata rendszerezett architektúrát mutatott meg mindössze 29 maradék részen keresztül is [1] [2].

Ezek azonban konkrét molekulákra vonatkozó megfigyelések.

Ez nem jelenti azt, hogy minden rövid peptid ugyanolyan stabil struktúrát alkot.

Hogy egy adott peptid szabályos konformációt kap-e, többek között attól függ:

• folyamat;
• a maradékok közötti kölcsönhatások;
• a ciklikusságból eredő korlátozások;
• legnagyobb disszociatív szívműködési zavarok;
• oldószeré;
• hőmérsékletek;
• koncentrációk;
• a partnerek jelenlétének kötelező jelöltsége;
• Kémiai módosítások.

A környezet különösen fontos lehet.

A szintetikus vizsgálatban neuropeptid Y, A 36 maradékot tartalmazó oldószerkeverékben, amely elsősorban trifluoroetanolot tartalmazott, a konformációt elemezték. A C-vég közelében egy helicális régiót észleltünk, miközben az N-vég egy részében nem volt hasonlóan szabályos szerkezettel rendelkező rés. [10]

Az ilyen környezetben végzett megfigyeléseket nem szabad bizonyítéknak tekinteni, hogy a peptid minden biológiai körülmény között pontosan ugyanolyan szerkezetet kap.

Ezért a strukturális vizsgálatok értelmezése során figyelembe kell venni az kísérleti körülményeket.

Megállapítás:

„A peptid heliszt hozott létre a vizsgált körülmények között”

tudományilag pontosabb, mint:

„A peptidnek mindig helikális szerkezete van.

Minden fehérje rendelkezik-e egyetlen állandó szerkezettel?

Nem.

Sok fehérjében stabilan formázott doménák vannak, mások azonban jelentős változásokkal büszkélkedhetnek. belső rendellenességekben szenvedő régiók, és egyesek jelentősen rendszertelenek lehetnek.

Ezek a molekulák dinamikusan változó konformációkban jelennek meg, ahelyett, hogy az egész idő alatt egyetlen, merev háromdimenziós struktúrában maradnának.

A KISS1 kutatások közvetlen példát jelentenek erre a helyzetre.

A több kísérleti módszerrel kapott eredmények megerősítették belső rendellenességeit. [3]

Ez mutatja a leegyszerűsített oktatási modell korlátait, amelyben minden fehérjét egyetlen, összetett és mozdulatlan molekulaként jelenítik meg.

Ez azonban nem jelenti azt, hogy a belső rendetlenségben szenvedő fehérjék nem képesek megmutatni a szervezetiséget, a hatások sajátosságait vagy a biológiai jelentést.

A belső rendetlenséget szintén meg kell különböztetni a denaturáció.

Ez lehet az adott szekvencia természetes tulajdonsága bizonyos körülmények között.

A denaturáció viszont a molekula létező szerkezeti szerkezetének megváltoztatását jelenti.

Ezeknek a jelenségeknek egyik sem magában foglalja a peptidek kötődésének hidrolízisét vagy a molekula szabad aminosavakká való bomlását.

A funkció a konkrét molekulától függ.

Az aminosavak, a peptidek és a fehérjék számos egymást kiegészítő biológiai folyamatban részt vesznek, de ezen kategóriák valamelyikéhez tartozás nem jelenti azt, hogy közös működést mutatnak.

A jelek-készítő peptid, a intracelluláris tripeptid, az enzim és a struktúrális fehérje aminosav-részletekből állhat, ugyanakkor teljesen eltérő funkciókat látnak el.

A fizikai vizsgálatban például az emberek részvétele mellett elemezték GLP-1 (7–36) mint inkretint, és a válaszokat az infúzió alatt hét önkéntessel mérték. [11]

A vizsgálat egy adott jelmolekulára és egy konkrét kísérleti protokollra vonatkozott.

Ez nem enged következtetni arra, hogy más peptidek ugyanezt a hatást gyakorolják az inzulin kiválasztására.

Egy másik példa a glutation.

Ez egy tripeptid, amely részt vesz a biológiai redox folyamatokban. Egy vizsgálat során markert izotópokkal ellátott vizet használtak a glutation-szintézis becslésére bárányoknál, demonstrálva, hogy még egy nagyon kis peptid is metabolikusan szabályozható molekulaként vizsgálható. [12]

Ez egy biológiai szintézist érintő vizsgálat volt, nem pedig egy emberi bevételezésre vonatkozó vizsgálat.

Tudományos szempontból a helyes kérdés tehát a következő:

Mit tesz ez a konkrét molekula vagy szekvencia, milyen körülmények között és milyen bizonyítékok alapján?

A „peptid” és a „fehérje” fogalmak segítenek leírni a molekulatípust.

Nem határozzák meg az univerzális biológiai funkciót.

A lánc összetörése megváltoztathatja annak identitását és aktivitását

A hidrolízis a peptide kötőanyagok szétválasztásához vezet.

Egyetlen szétbomlás rövidabb peptidláncok keletkezését eredményezheti, míg a megfelelő mértékű hidrolízis végül egyes aminosavak felszabadulását eredményezheti.

Egyetlen hosszú lánc vágása általában nem okoz azonnali felszabadulást az összes maradék részre.

A molekulák biológiai feldolgozása többek között a szelektív szétválasztást használhatja:

• a prekurzorok aktiválásáról;
• a jelzőkódok törlését;
• a funkcionális régiók elkülönítése;
• érett peptidek előállítása;
• Az aktivitás lezárása;
• különböző biológiai funkciókkal rendelkező molekulaok létrejöttét.

A szintézis vizsgálata azt mutatja, hogy miért nem szabad feltételezni, hogy a fragment automatikusan megtartja az anyatejjel rendelkező molekula aktivitását.

A N-végződésű régió részt vett a receptor kötődésében, míg a C-végződésű régióra volt szükség a receptor aktiválódásához. A vizsgált részek nem egyszerűen olyanak voltak, mint a teljes jelcsatorna rövidebb változatai. [8]

Az emésztés egy újabb folyamat, amely során változik a molekuláris identitás.

Egy olyan vizsgálatban, amelyben emberek vették részt, a vérben olyan peptideket észleltek, amelyek a zselatin hidrolizátumok fogyasztása során a kollagénből származnak. [13]

Ez megerősíti a konkrét részek jelenlétét e vizsgálat körülményei között.

Ez azonban nem jelenti azt, hogy:

• az élelmiszerből származó minden peptid változatlan formában felszívódik;
• minden peptidcsoport átadja magát az emésztési folyamatnak;
• minden fehérjehidrolizátum azonos módon viselkedik;
• A peptidcsoport részeként végzett kimutatás önmagában is megerősíti a meghatározott egészségügyi előnyöket.

Miért nem egyértelmű a peptid és a fehérje közötti határ?

A különböző határidők különböző kérdésekre adnak választ.

A peptiddal, polipeptiddel és a fehérjével kapcsolatban előforduló meghatározások részben egyeznek egymással, mivel gyakran hangsúlyozzák a molekula egyéb tulajdonságait is.

Peptid Leggyakrabban viszonylag rövid láncot javasol.

Polipeptid felhívja a figyelmet az aminosav-lánc kémiai természetére.

Fehérje Általában egy meghatározott biológiai molekula, molekula komplex vagy egy olyan egységre vonatkozik, amelynek strukturális és funkcionális összefüggései megerősítettek.

Mivel ezek a fogalmak valamivel más leíró jellegű kérdésekre adnak választ, jelentésük részben egymásba ágyazódhat.

Ez azonban nem jelenti azt, hogy minden különbség eltűnik.

A szabad aminosav kémiailag továbbra is más molekula, mint a összetett lánc.

A két maradékból álló peptid sokkal kisebb és strukturálisan egyszerűbb, mint a számos lánccal összetett nagy fehérje komplex.

A bizonytalanság elsősorban akkor jelentkezik, amikor megpróbálják meghatározni valamit. egy egyetlen egyetemes számszerű határokat ami minden peptideket minden fehérjétől elválasztja.

Tudományos példák a egyszerű szabályok korlátairól

Ezek a példák strukturális, szintetikus és biokémiai vizsgálatokból származnak, nem pedig egy hivatalos osztályozási küszöb meghatározásáról szóló publikációkból.

A jelentésük elsősorban azon mutatkozik, hogy a túlzottan egyszerűbb definíciók korlátait mutatják be. [1] [2] [3] [7] [9]

A természetes vagy a szintetikus eredet nem befolyásolja a besorolást

A peptid nem az alapján határozható meg, hogy laboratóriumban hozták létre.

Ugyanígy a fehérje nem azzal határozható meg, hogy élő szervezetből izolálták.

A sejtek természetes módon peptideket és fehérjéket szintetizálnak, miközben a tudósok számos aminosavláncot képesek előállítani:

• kémiai szintézis;
• rekonfigurált kifejezést;
• szöveges összetételt;
• más szabályozott termelési rendszerek.

Egy olyan vizsgálat, amely a bakteriális expressziót a folyamatos fázisban végzett szintézishez hasonlította a 20–40 residült tartalmazó szekvenciák esetében, azt mutatta, hogy a gyártási módszer kiválasztása többek között a konkrét szekvenciától és a kutatási igényektől függ. [5]

A molekula nem lép át egy másik kémiai kategóriába csak azért, mert megváltozott a gyártási módja.

Hasonlóképpen a szintetikus BPTI vizsgálatai azt mutatják, hogy a kémiai szintézis olyan molekula előállításához vezethet, amelyet fehérjeként osztályoznak. [9]

Csak a megjelölés szintetikus nem igazolja a molekuláris egyenértékűséget, de a szintetikus eredet sem zárja ki a fehérje besorolását.

Hogyan lehet pontosan leírni egy molekulát?

A hasznos tudományos leírásnak tartalmaznia kell a molekula nevét, és adott esetben a következőket is:

• aminokivonatot;
• a maradék számot;
• maszkémiai tömeg;
• az információ arról, hogy a struktúra lineáris-e vagy ciklikus-e;
• a láncok számát;
• jelentős keresztkapcsolatok;
• Kémiai vagy transzlacionális módosítások;
• A strukturális tulajdonságok kísérleti bizonyítvánnyal igazolva;
• meghatározott biológiai funkciót.

Pl. a következő meghatározás:

„tízösvirol peptidet, amelyet β-hairpin szerkezetű minibiolinként vizsgáltak”

Sokkal több információt közvetít, mint az a vita, hogy a molekula csak a peptidek vagy a fehérjék kategóriájába tartozik-e.

Ugyanígy a következő meghatározás:

„belső szerkezetileg rendetlen fehérje”

Ez tudományosan helyes leírás, nem ellentmondás. [1] [3]

Ez a megkülönböztetés különösen fontos a biológiai hatásról szóló állítások értelmezése során.

Egyetlen peptidre vonatkozó bizonyítékokat nem lehet automatikusan másra is alkalmazni csak azért, mert mindkét molekula rövid aminosavláncokat tartalmaz.

A klaszifikáció arról szól, hogy milyen típusú molekula tárgyában van dolgunk. Azonban ahhoz, hogy meghatározzuk, pontosan mit tesz egy adott molekula, szükséges a vizsgálat ezen a specifikus szekvencián és molekulatípusban.

Gyakran ismételt kérdések

1. Minden peptid fehérje?

Nem. A peptidek és a fehérjék kémiai alapja az aminosav-láncok formájában áll, de nem minden peptideket nevezünk fehérjének. A rövid láncokat általában peptideknek nevezzük, miközben a „fehérje” kifejezés a biológiai, struktúrális és történelmi kontextust is figyelembe veszi. A CLN025 azt mutatja be, hogy miért nehéz pontos határokat meghatározni: a kutatók ezt a tízzetűszerű szekvenciát egy szabályos béta-hairpin szerkezetű mini-fehérjének nevezték el. Ez azonban nem jelenti azt, hogy minden rövid peptid egy fehérje. Csak azt mutatja be, hogy a fogalomkörök részben egyeznek egymással, és egyetlen egyetlen maradék-szám sem old meg minden osztályozási esetet. [1]

2. A peptidek ugyanazok, mint az aminosavak?

Nem. Az aminosavak egyedi molekulaegységek, a peptidek pedig aminosav-maradványokat tartalmaznak peptidkötésekkel összekapcsolva. Az aminosav-összeépítés egy saját szekvenciát tartalmazó molekula kialakulását eredményezi, amelynek végén lévő lánc, kovariencia és kémiai tulajdonságai megvannak. Ez tehát nem csak az eredeti aminosavak keveréke. A systemin vizsgálatai rámutatnak egy meghatározott szekvencia jelentőségére: a különböző összekapcsolt peptidek különböző mértékben vett részt a receptor kötődésében és aktiválásában. A találatok egy konkrét növényi rendszerre vonatkoznak, de jól illusztrálják az általános elvet, hogy a peptidek egyediségét az összekapcsolt molekuláris struktúrájuk határozza meg. [8]

3. Milyen polimerből állnak az aminosavak?

A láncokat az aminosav-maradékok peptidszerű kötődések révén összekapcsolva láncrendszernek nevezzük. polipeptid. Egy vagy több polipeptid lánc alkothat egy fehérjét, bár a polipeptid kifejezés önmagában nem jelöli meg a konkrét térbeli szerkezetet vagy a biológiai funkciót. A szakirodalomban ezt a kifejezést egyébként viszonylag rövid, 20–40 tömegcsoportot tartalmazó szekvenciákra is alkalmazzák. A legpontosabb általános válasz tehát „polipeptid”, míg a „fehérje” kifejezést akkor alkalmazzák, amikor az adott molekula vagy komplex szélesebb biológiai identitását fejezi ki. [5]

4. Hogyan különbözik az aminosav a többi aminosavtól?

Az aminosav egyetlen molekula, amely a szervezet építőköveit alkotja, míg az aminosavak többi része az aminosavhoz tartozó egységet jelenti, amikor a peptidek vagy fehérjékhez kapcsolódik. A különbség abból adódik, hogy ez az egység a szerkezet összekapcsolódásában játszik szerepet, valamint hogy a specifikus helye a szekvenciában. A peptidstruktúrákban gyakran az egyes maradékok helyzetére hivatkoznak, mivel ezek befolyásolják a helyi geometriát és a molekuláris kölcsönhatásokat. A „aminosavak a fehérben” kifejezés érthető a nyelvi környezetben, de a „reszta aminosavak” kifejezés kémiailag pontosabb a kész lánc vonatkozásában. [4]

5. Az polipeptid mindig fehérje?

Nem. A polipeptid elsősorban egy aminosavláncot jelöl, és nem szükségszerűen jelenti azt, hogy a molekula fehérjeként osztályozható. Ez a kifejezés viszonylag rövid molekulákra vonatkozó vizsgálatokban, például a B1-es 29-részes kalatában fordul elő, valamint a 20–40 részes szekvenciákat tartalmazó munkákban is. A kifejezés használatának módja az adott tudományág függvénye, ezért a „polipeptid” fogalom önmagában nem határozza meg a folyamatos hosszúságot, a megerősített formázást vagy a biológiai funkciót. A legjobb, ha azt egy lánc kémiai természetének leírásaként kezeljük, a többi tulajdonságot pedig konkrét molekula vizsgálata alapján határozzuk meg. [2] [5]

6. Mennyi aminosavat kell tartalmaznia a fehérjének?

Nem létezik egyetlen minimális maradék-szám, amely minden esetben megfelelne. A hosszúságra alapuló konvenciók hasznosak az oktatásban és a besorolásban, de vannak elismert kivételek. A CLN025 például tíz maradékot tartalmaz, és mégis egy szabályos beta-hairpin szerkezetű miniballként vizsgálták. Ez nem jelenti azt, hogy a rövid peptidek és a nagyobb fehérjék gyakorlati megkülönböztetése értéktelen. Csak azt mutatja, hogy a valós maradék-számot kellene megadni, ahelyett, hogy egy egyértelmű határértéket jelölne az elnevezés egyetemes szabályaként. [1]

7. A 50 aminosav-határok igazságtalan tudományos szabály?

Nem. A körülbelül 50 maradék határértéke bizonyos kontextusokban gyakorlati jellegű konvenció, nem pedig univerzális kémiai törvény. A peptidkötések kémiai összetétele nem hirtelen változik a 50 maradékra való átmenet során. Azok a vizsgálatok, amelyek a rövid láncokat minibilekként vagy polipeptidként írják le, azt mutatják, hogy a terminológia az összetételből, a biológiai kontextusból és a kutatási hagyományból is függhet. A különböző területek eltérő működési fogalmakat alkalmazhatnak, ezért a számhatárt konvencióként kell bemutatni, nem pedig abszolút szabályként. [1] [5]

8. Lehet-e a rövid peptid stabil struktúrát alkotni?

Igen. Néhány rövid peptid képes az adott körülmények között rendezett struktúrákat felvenni. A CLN025-öt egy tízcsatornás béta-hairpin struktúráként vizsgálták, míg a B1 ciklikus kalata csak 29 maradékra képes volt reagálni. Ezek az eredmények konkrét szelekciókat mutatnak be, nem pedig minden rövid peptidet. A flakciózás többek között a szelekció, a molekuláris korlátozások, a oldószer, a hőmérséklet, a koncentráció és a módosítások függvényében történik. Ezért a struktúrális stabilitást a konkrét molekula és a kísérleti környezet alapján kell értékelni. [1] [2]

9. Minden fehérje állandó háromdimenziós formát mutat-e?

Nem. Néhány fehérje vagy azok régióik belsőleg rendetlenek és dinamikus csoportokat alkotnak különböző konformációkban, ahelyett, hogy egy tartós, szűk struktúrát képeznének. A KISS1 kutatások éppen ezt a helyzetet igazolták. Ez nem jelenti azt, hogy minden fehérje rendetlen, vagy hogy a rendetlenség egyenlő a károsodással. A fehérjekonstrukció spektruma a stabil, megerősített doménektől a rugalmas régiókig és a dinamikus konformációs csoportokig terjed. A megfelelő leírás a konkrét molekula és a kísérleti körülmények függvényében változik. [3]

10. Lehet, hogy a két ugyanolyan hosszúságú peptid másképp hat?

Igen. Az ugyanazon maradék-szám nem jelenti ugyanazt a szekvenciát, szerkezetet, kémiai összetételt vagy biológiai aktivitást. A melléklánc típusok és az aminosavok sorrendje befolyásolja a molekuláris kölcsönhatásokat. A szimbiózis vizsgálatai kimutatták, hogy a különböző szekvencia-részletek másként vesznek részt a receptor kötődésében és aktiválásában. Ez nem egy azonos hosszúságú összes lehetséges peptid összehasonlítása, hanem azt mutatja be, hogy miért nem lehet minden egyes maradék-szám alapján előre megjósolni a funkciókat. A két peptid összehasonlításakor az azok szekvenciáját, szerkezetét és közvetlen kísérleti adatokat kell megvizsgálni. [8]

11. Az erősebb molekula mindig több aminosavat tartalmaz?

Nem. A molekulasúly az aminosav-részecskék számától és típusától, valamint a további kémiai csoportok jelenlététől függ. Azt a két peptidet, amelynek azonos számú aminosav van, eltérő molekulatömegű lehet, mivel az egyes aminosavak tömege eltérő. A kémiai módosítások tovább növelhetik a tömeget anélkül, hogy növelnék a szkéletben lévő aminosav-részecskék számát. A molekulasúly és az aminosav-részecskék száma tehát különböző tulajdonságokat jellemzik, és egyikük önmagában sem határozza meg az univerzális határt a peptid és a fehérje között.

12. Minden fehérje egyetlen láncból áll?

Nem. A fehérjék egy vagy több egymással összekapcsolt polipeptidláncot tartalmazhatnak. Az egyes láncok hossza és a teljes fehérje összetétele tehát különálló információk. A biológiai feldolgozás jó példája az inzulin: a fejlett formája két diszazarc-hídokat tartalmazó láncot tartalmaz, amely a proinsulinszintézissel és a C-peptid eltávolításával képződik. A konverziós termékek vizsgálata során ezeket a formákat különböztetik meg, a prekurzor és a fejlett hormonként értelmezve nem azonos molekulákat. A maradék szám megadásakor tehát meg kell határozni, hogy egyetlen láncra, az összes láncra, a prekurzorra vagy a fejlett formára vonatkozik-e. [6] [7]

13. A peptidek és a fehérjék ugyanazokat a funkciókat látják el?

Ezek a molekulák hasonló biológiai területeken működhetnek együtt, de egyes molekulák különböző funkciókat látnak el. A GLP-1-vizsgálatok során egy meghatározott peptideket elemezték az emberekben lévő inkrétyn aktivitás szempontjából, míg a glutation vizsgálatai a redox folyamatokban részt vevő tripeptidek szintézisére vonatkoztak. Ez nem jelenti azt, hogy minden molekula ezek közül bármelyik funkciót is gyakorol, ahogyan nem minden fehérje rendelkezik egyetlen közös funkcióval sem. A tudományosan megalapozott összehasonlításban konkrét molekulákat, azok szekvenciáját és a kísérletileg igazolt tulajdonságokat kell figyelembe venni. [11] [12]

14. A peptid rész megőrzi-e az anyacukor funkcióját?

Nem feltétlenül. A fragmentáció elvileg eltávolíthatja azt a területet, amely a kötődésért felelős, és amely az aktiváláshoz szükséges, vagy újabb részt tárhat fel, vagy teljesen más biológiai funkciójú terméket eredményezhet. A vizsgálatban a szimulinkoncentrációban lévő szubsztrátok nem egyszerűen nem hozták volna létre az egész molekula jellemzőinek teljes összességét, amelyek a receptorrel kapcsolatban megfigyelhetők. Az eredmény az adott szelekciós sorrendtől függ, és nem lehet automatikusan alkalmazni az összes fragmentációból származó eredményekre. A szubsztrátot egy külön molekulatípust kell kezelni, amely saját struktúrával és aktivitással rendelkezik. [8]

15. Az denaturáció megváltoztatja a fehérjét aminosavakká?

Nem. A denaturáció megzavarja a fehérje szerkezeti struktúrájának magasabb szintjeit, de definíció szerint nem igényel a peptidegép építőköveinek szétszakítását. A rövidebb peptidek vagy szabad aminosavak képződése a peptidek kötődésének hidrolíziséből, vagyis egy másik kémiai folyamatból származik. A szerkezeti rendellenességek önmagukban sem jelentenek degradációt, mint ahogy az nem sérült KISS1 fehérje esetében sem. Nagyon agresszív körülmények között a denaturáció és a kémiai degradáció egyidejűleg is előfordulhat, de továbbra is külön folyamatokról van szó: a formázás elvesztése nem egyenlő a koevolenciális lánc szétszakításával. [3]

16. Lehet-e a szintetikus molekula továbbra is fehérje?

Igen. A kémiai szintézis nem zárja ki a molekula fehérjeként való osztályozását. A kémikusok kémiai úton szintetizálták a disztribúció inhibitorát a májban, és megfelelő oxidációval és elválasztással olyan anyagot kaptak, amely megfelel a leírt analitikai és funkcionális összehasonlításokban szereplő természetes fehérjének, beleértve a gátló aktivitást is. Az eredmény a szekvencia megfelelő felépítésétől, elválasztásától és jellemzőitől függött, és nem jelenti azt, hogy minden szintetikus polipeptid automatikusan az adott szerkezetet kapja. A osztályozást a molekulatömeg és a környezet határozza meg, a gyártási mód pedig egy különálló jellemző. [9]

17. A táplálékkiegészítőkben található fehérjék, a fehérje hidrolizátumok és a szabad aminosavak egyek?

Nem. Az élelmi fehérjék nagyobb összetett molekulák, a fehérjehidrolizátumok pedig összetett termékek, amelyek összetétele különböző termékekből áll. Azonban a szabad aminosavak egyetlen molekuláris egységek. A molekulaik összetétele és molekulatípusai ezért eltérőek. Az emberek részvétele mellett végzett vizsgálatban az emberi vérben kimutattak bizonyos peptideket, amelyek a zselatinhidrolizátumokból származnak, rámutatva arra, hogy az emésztési és felszívódási folyamatok során azonosítható peptiddíjak jelentkezhetnek. A vizsgálat azonban nem erősítette meg, hogy minden peptiddá váló molekula egyformán felszívódik, vagy hogy minden fehérje-termék egyenértékű hatást fejt ki. [13]

18. Hogyan különbözik a peptid a polipeptidtől?

Mindkét kifejezés az aminosav-részletek láncát peptidekkel összekapcsolódó kötődésekkel írja le. A „peptid” kifejezést gyakran a viszonylag rövid láncokra alkalmazzák, míg a „polipeptid” kifejezés a kibővített aminosav-láncra utal, és gyakran a hosszabb szekvenciákra vonatkozik. Ugyanakkor nem létezik egyetlen egyetemes számszerű pont, amelyen túl a valamelyik kifejezést egy másikra kell váltani. A B1-es 29 részes kalatát polipeptidként leíró vizsgálatok és a 20–40 részes polipeptidekkel kapcsolatos munkák azt mutatják, hogy e terminológia egymást átfedik. A valós részecskeszám és a molekula szerkezete tehát tájékoztatóbbak, mint a szilárd határvonal feltételezése. [2] [5]

19. Lehet-e ugyanazok a aminosavak különböző peptideket alkotni?

Igen. Azonos összetételű aminosav-fajták különböző peptidek képződését eredményezhetik, ha a sorrend megváltozik. Például a glicyloalanin és az alaniloglikin glicint és alanint tartalmaznak, de a sorrend megfordítása más molekuláris szerkezetet eredményez. A hosszabb peptidekben a sorrend megváltozása befolyásolhatja a töltéseloszlatást, a hidrofób területeket, a kötőhelyeket és a strukturális tendenciákat. Ezért a peptid egyenértékűsége nem csak az aminosavak összetételétől függ, hanem a sorrendtől és a összekapcsolódási módjától is.

20. Miért fontosabb a folyamat, mint a „peptid” kifejezés önmagában?

A „peptid” kifejezés szélesebb molekuláris csoportot jelöl, nem pedig egy adott biológiai aktivitást. Két peptid teljesen eltérő lehet a szekvenciája, hossza, szerkezete, elhelyezkedése, feldolgozási módja és molekuláris céljai szerint. A sistemin vizsgálatai demonstrálják, hogy még egyetlen molekula különböző régiói is eltérő szerepet játszhatnak a receptor kötődésében és aktiválásában. [8] Ezért az egyetlen peptidre vonatkozó eredményeket nem lehet más molekulára alkalmazni csupán azért, mert mindkét molekula ugyanabba a csoportba tartozik. A konkrét sekvencia és a konkrét molekula adatait kell meghatározni a biológiai funkció meghatározásához.

A peptidjeletek és fehérjéinek osztályozására vonatkozó korlátozások

Az aminosav, peptid, polipeptid és fehérje fogalmak alkalmazása során számos korlátozást kell figyelembe venni.

Először is:, nem létezik univerzális számszerű határérték a peptid és a fehérje között. Egy 50%-os arány mint határérték hasznos konvenció lehet, de a tudományos szakirodalomban egyértelmű kivételeket találunk. [1] [2] [5]

Másodszor, A struktúra szintén nem hoz létre egyértelmű határt.. Egyes rövid peptidek rendszerezett struktúrákat kapnak, míg egyes elismert fehérjék jelentős mértékben belsőleg nem rendszerezettek maradnak. [1] [2] [3]

Harmadszor, A molekulatömeg és a maradékok száma összefüggő, de különálló paraméterekkel rendelkezik. A módosítások, a különböző maradékanyagok és a több lánc jelenléte megváltoztathatja a tömeget anélkül, hogy ez egyszerűen átváltana az egyes láncok hosszára.

Negyedikként, A prekursoros és a érett formákat kell megkülönböztetni egymástól. A biológiai feldolgozás megváltoztathatja a lánc hosszát, a kötődés módját és a molekulatestet, aminek egy példája a proinsulinszintézis. [6] [7]

Ötödikül, A gyártási módszer nem határozza meg a besorolást. A természetes és kémiailag szintetizált molekulák azonos molekulatestvéreket jelenthetnek, ha a molekula-kódjukat, szerkezetüket és egyéb lényeges tulajdonságait megerősítették. [5] [9]

Hatodikul:, A kategóriákhoz tartozás nem teszi lehetővé a biológiai folyamatok előrejelzését. A peptideknek nincs egyetlen közös fiziológiai hatása, csak azért, mert peptidek, ahogy minden fehérje nem egyetlen funkciót lát el. [8] [11] [12]

Végül a strukturális megfigyeléseket az ott szerzett körülmények között kell értelmezni. Az egy adott konformációt egyetlen oldószerben vagy kísérleti környezetben elfogadó peptid másképp viselkedhet más körülmények között. [10]

Ezek a korlátozások nem jelentenek azt, hogy a terminológia haszontalan. Azonban azt mutatják be, hogy miért a legjobb használni azt együtt a molekuláris tulajdonságok pontosabb leírásával.

Összefoglaló

Az aminosavak, a peptidek, a polipeptidek és a fehérjék ugyanazon széles kémiai hierarchiába tartoznak, de különböző molekuláris szerkezet-szintű rendszerekre vonatkoznak.

Aminosavak Egyedülálló építőelemekből állnak.

Amikor a többi aminosav peptidekkel kötött kötődések révén összekapcsolódik, akkor keletkeznek peptidok és polipeptid láncok.

Fehérjék Egy vagy több ilyen láncból állnak, amelyeket a szélesebb strukturális és biológiai kontextusban vizsgálunk meg.

Az aminosavról a peptidekhez való átmenet kémiailag egyértelmű, mivel a peptidkötélet képződése új, összekapcsolt molekula képződéséhez vezet.

A peptid és a fehérje közötti határ sokkal kevésbé egyértelmű.

A lánc hosszúsága hasznos leírási információkat szolgáltat, de nincs egyetlen univerzális részecske-egységre vonatkozó határérték, amely megfelelően osztályozná minden molekula részecskéjét. A tízrészes miniball CLN025, a 29 részes ciklikus B1 kalta és a belső rendetlenségben lévő KISS1 fehérje vizsgálatai azt mutatják, hogy miért igényelnek a egyszerű szabályok további kontextust. [1] [2] [3]

A szerkezet szintén nem határozza meg az egyetemességű határt. A rövid peptidek szabályozott konformációkat képesek elfogadni, míg egyes fehérjék jelentős fokú szabályozatlanul is működhetnek.

Hasonlóképpen, a molekulasúly, a természetes vagy szintetikus eredet és a biológiai funkció önmagában nem elegendő ahhoz, hogy meghatározzuk, hogy minden egyes aminosavláncot peptideknek vagy fehérjéknek kell-e nevezni.

Ezért a tudományos kommunikációban a pontos leírás a legjelentősebb. egy konkrét molekula:

a folyamat folyamatfolyamát, a maradék számokat, az architektúrát, a módosításokat, az kísérleti módon megfigyelt struktúrát, a feldolgozási állapotot és a megerősített biológiai tulajdonságokat.

A legfontosabb különbséget az alábbiakban foglalhatjuk össze:

Az aminosavak az építőelemek; a peptidkötések összekapcsolják ezeket az elemeket peptidbe és polipeptidláncba; a fehérjék viszont olyan biológiai molekulák, amelyek egy vagy több ilyen láncból állnak össze. Azonban a peptid és a fehérje határa a tudományos konvenciókból és a molekuláris kontextusból ered, nem pedig egyetlen univerzális aminosavszámból.

Jogi nyilatkozat

A cikk kizárólag oktatási és tudományos-információs jellegű. A terminológiát, a molekulaszerkezetet, a peptidjelek és fehérjék osztályozását, a molekula biológiai feldolgozását és a közzétett vizsgálatokból származó példákat ismerteti. Nem jelenti az orvosi, táplálkozási tanácsot, gyógyszeres kezeléssel kapcsolatos iránymutatást, termékre vonatkozó ajánlást vagy peptidek, fehérjék, aminosav-készítmények, kiegészítő termékek vagy kapcsolódó anyagok alkalmazásával kapcsolatos tanácsot. A strukturális, biokémiai, állatkísérleti és emberi vizsgálatok eredményeit az egyes munkák módszereinek, feltételeinek és korlátainkban kell értelmezni.

Hivatkozások

1. Hatfield, M. P. D., Murphy, R. F., & Lovas, S. (2010). A β-hajlakkot alkotó CLN025 miniprotein VCD spektroszkópiai tulajdonságai különböző oldószerekben. Biopolimerek, 93(5), 442–450. https://doi.org/10.1002/bip.21356
2. Saether, O., Craik, D. J., Campbell, I. D., Sletten, K., Juul, J., & Norman, D. G. (1995). Az uterotonikus polipeptid kalata B1 elsődleges és háromdimenziós szerkezete tisztázása. Biokémia, 34(13), 4147–4158. https://doi.org/10.1021/bi00013a002
3. Ibanez de Opakua, A., Merino, N., Villate, M., Cordeiro, T. N., Ormaza, G., Sanchez-Carbayo, M., Diercks, T., Bernado, P., & Blanco, F. J. (2017). A metasztázist szuppresszáló KISS1 egy eredendően rendetlen fehérje, amely kissé hosszabb, mint egy véletlenszerű tekercs. PLOS ONE, 12(2), cikk e0172507. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0172507
4. Improta, R., Vitagliano, L., & Esposito, L. (2011). A planaritásból eredő peptidlánc torzulások: Új felismerések kvantummechanikai számítások és peptid/fehérje kristálystruktúrák alapján. PLOS ONE, 6(9), cikk e24533. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0024533
5. Straner, P., Taricska, N., Szabo, M., Toth, G. K., & Perczel, A. (2016). A 20–40 aminosav hosszúságú polipeptidek és miniproteinek bakteriális expressziója és/vagy szilárd fázisú peptid-szintézise, a B-osztályú GPCR-ligandok esettanulmánya. Current Protein & Peptide Science, 17(2), 147–155. https://doi.org/10.2174/1389203716666151102105215
6. Linde, S., Welinder, B. S., & Nielsen, J. H. (1993). A proinszulin és annak konverziós termékeinek analízise reverz-fázisú nagy teljesítményű folyadékkromatográfiával. Journal of Chromatography, 614(2), 185–204. https://doi.org/10.1016/0378-4347(93)80309-r
7. Davidson, H. W., & Hutton, J. C. (1987). Az inzulin-kiválasztó granuláéban lévő karboxipeptidáz H. Tisztítás és bizonyítása a proinszulin feldolgozásban való szerepében. Biokémiai folyóirat, 245(2), 575–582. https://doi.org/10.1042/bj2450575
8. Meindl, T., Boller, T., & Felix, G. (1998). A növényi sejtfertőző hormon rendszer az N-terminális részével kötődik a receptorhoz, de a C-terminális rész szükséges az aktiválódáshoz. The Plant Cell, 10(9), 1561–1570. https://doi.org/10.1105/tpc.10.9.1561
9. Ferrer, M., Woodward, C., & Barany, G. (1992). Szilárd fázisú szintézise a szarvasmarha pancreas-trípsin-inhibitor (BPTI) és két analógjának. Kémiai megközelítés a diszulfid hidrogének szerepének értékelésére a fehérje összenyomódásában és stabilitásában. International Journal of Peptide and Protein Research, 40(3–4), 194–207. PubMed-rekord
10. Mierke, D. F., Durr, H., Kessler, H., & Jung, G. (1992). Neuropeptide Y. Optimal szilárdfázisú szintézis és konformációs analízis trifluoroetanolban. European Journal of Biochemistry, 206(1), 39–48. https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1992.tb16899.x
11. Kreymann, B., Williams, G., Ghatei, M. A., & Bloom, S. R. (1987). Glucagon-like peptide-1 7-36: Egy fiziológiai incretin az emberben. The Lancet, 2(8571), 1300–1304. https://doi.org/10.1016/s0140-6736(87)91194-9
12. Cabral, C. B., Bullock, K. H., Bischoff, D. J., Tompkins, R. G., Yu, Y. M., & Kelleher, J. K. (2008). A glutation-szintézis becslése deuterált vízzel: egy peptide-bioszintézis modellje. Analitik Biokémia, 379(1), 40–44. https://doi.org/10.1016/j.ab.2008.04.042
13. Iwai, K., Hasegawa, T., Taguchi, Y., Morimatsu, F., Sato, K., Nakamura, Y., Higashi, A., Kido, Y., Nakabo, Y., & Ohtsuki, K. (2005). Az élelmiszerből származó kollagén peptidek azonosítása emberi vérben a zselatin hidrolizátumok orális bevétele után. Agrár-és Élelmiszerkémiai Társaság, 53. szám(16), 6531–6536. https://doi.org/10.1021/jf050206p