Peptiden versus eiwitten versus aminozuren: de belangrijkste verschillen

Aminozuren zijn de fundamentele moleculaire eenheden waaruit peptiden en eiwitten bestaan. Peptiden zijn ketens van aminozuurresiduen die voornamelijk door peptidebindingen zijn verbonden, terwijl eiwitten bestaan uit één of meer polypeptidenketens waarvan de sequentie, structuur, onderlinge interacties, biologische verwerking en functionele context hun identiteit bepalen. Al deze groepen zijn chemisch met elkaar verbonden, maar de begrippen kunnen niet door elkaar worden gebruikt.

Het verschil tussen een vrij aminozuur en een peptide is relatief eenvoudig te bepalen: de verbinding van aminozuren door middel van peptidebindingen leidt tot de vorming van een nieuw molecuul met een specifieke sequens en manier van atoomverbinding. De grens tussen tussen een peptide en een eiwit is aanzienlijk minder eenduidig.

Kettinglengte is een nuttig oriënterend criterium. In educatieve materialen of sommige classificatiesystemen komt men bijvoorbeeld een conventionele grens van ongeveer 50 aminozuurresiduen tegen. De wetenschappelijke literatuur hanteert echter geen enkel universeel limiet. Een ketting bestaande uit tien residuen werd beschreven als kleine eiwit, werdt een structureel geordende molecuul bestaande uit 29 residuen gedefinieerd als polypeptide, en sommige eiwitten kunnen in aanzienlijk ongerangschikte toestand voorkomen in plaats van één vaste, compacte structuur aan te nemen. [1] [2] [3]

Deze voorbeelden tonen een belangrijk principe aan: de lengte van de sequentie levert cruciale informatie, maar is op zich niet voldoende om elke aminozuurketen eenduidig te classificeren.

Om beter te onderscheiden peptiden, polypeptiden en eiwitten, is het de moeite waard om tegelijkertijd rekening te houden met verschillende kenmerken:

• het aantal aminozuurresten;
• hun sequentie;
• of het molecuul lineair, cyclisch, vertakt of multichain is;
• manier van covalente bindingen;
• experimenteel bevestigde structuur;
• posttranslationele of chemische modificaties;
• methode voor biologische verwerking van een molecuul;
• de in de wetenschappelijke literatuur voor een specifiek molecuul aangenomen terminologie.

In dit artikel leggen we uit hoe aminozuren, peptiden, polypeptiden en eiwitten met elkaar zijn verbonden, hoe de lengte van de keten de gebruikte terminologie beïnvloedt, hoe peptidebindingen ketens vormen en waarom de kennis sequentie, moleculaire architectuur en experimenteel bevestigde eigenschappen is informatiever dan de categorienaam zelf.

Wat is het verschil tussen aminozuren, peptiden en eiwitten?

Aminozuren zijn de afzonderlijke bouwstenen

Typisch alfa-aminozuur bevat een centraal koolstofatoom dat is verbonden met een aminogroep, een carboxylgroep, een waterstofatoom en een variabele zijketen.

Dit is precies wat de zijketen onderscheidt van de andere aminozuren.

Onder de omstandigheden in veel biologische milieus komen amino- en carboxylgroepen vaak voor in geladen vormen. Een populaire, neutrale structuurformule zoals die in de basischemie wordt gebruikt, is daarom een nuttige manier om een aminozuur voor te stellen, maar deze hoeft niet per se de dominante ionische toestand onder alle biologische omstandigheden weer te geven.

De zijketens van de afzonderlijke aminozuren verschillen onder andere in:

• grootte;
• elektrische lading;
• polariteit;
• hydrofobiciteit;
• het vermogen om waterstofbindingen te vormen;
• ruimtelijke eigenschappen;
• chemische reactiviteit.

Bijvoorbeeld heeft glycine als zijketen een enkel waterstofatoom, waardoor het structureel kleiner is dan de overige standaard aminozuren. Cysteïne daarentegen bevat een zijketen met een zwavelatoom, dat kan deelnemen aan de vorming van disulfidebindingen.

Andere aminozuren kunnen aromatische, zure, basische, polaire of voornamelijk niet-polaire zijketens bevatten.

Deze verschillen helpen begrijpen waarom het vervangen van het ene aminozuur door het andere de eigenschappen van een peptide of eiwit kan veranderen. Het skelet van het molecuul kan nog steeds verbonden zijn via dezelfde soort peptidebindingen, maar de chemische eigenschappen die voortvloeien uit de aanwezigheid van specifieke zijketens veranderen.

Een aminozuur kan ook voorkomen en deelnemen aan de stofwisseling los van het peptide of eiwit.

Vrije aminozuren zijn afzonderlijke moleculen.

Wanneer ze worden opgenomen in een peptide- of eiwitketen, worden de afzonderlijke eenheden nauwkeuriger aangeduid als aminozuurresiduen.

In de omgangstaal is de bewering dat een eiwit een „keten van aminozuren” is, begrijpelijk. Vanuit het perspectief van de structurele chemie is de term „keten van aminozuurresiduen” echter nauwkeuriger, omdat de opname van een aminozuur in de keten de chemische context ervan verandert.

Peptiden bevatten aminozuren die door peptidebindingen met elkaar zijn verbonden

In een typisch peptide-ruggegraat is het koolstofatoom van de carbonylgroep afkomstig van de carboxylgroep van één residu verbonden met het stikstofatoom dat gebonden is aan het volgende residu.

Deze covalente amidebinding wordt genoemd peptidetbinding.

De verbinding van twee residuen leidt tot de vorming van dipeptide.

Drie resten vormen tripeptide.

Vier vormen tetrapeptide, en verdere verlenging van de keten leidt tot de vorming van steeds langere peptiden en polypeptiden die zijn gebaseerd op hetzelfde algemene type chemisch ruggengraat.

Het ontluikende molecuul is meer dan alleen een verzameling van zijn bestanddelen.

Een mengsel dat losse moleculen glycine en alanine bevat, verschilt chemisch van het dipeptide. glycylalanine.

Het gecombineerde molecuul heeft:

• een bepaalde sequentie;
• gedefinieerde covalente bindingen;
• specifieke eindgroepen;
• haar eigen molecuulgewicht;
• mogelijke conformaties;
• chemische eigenschappen die verschillen van die van de afzonderlijke aminozuren.

Het omkeren van de volgorde leidt tot het ontstaan alanylglycine.

Glycylalanine en alanylglycine bevatten dezelfde soorten aminozuren, maar hebben een andere sequentie.

Dit eenvoudige voorbeeld toont een van de basisprincipes van de peptidechemie:

De aminozuursamenstelling is niet hetzelfde als de aminozuursequentie.

Peptidebindingen hebben ook kenmerkende structurele eigenschappen. Hun elektronensystemen beperken de rotatie rond de koolstof-stikstofbinding in de ruggengraat, terwijl naburige bindingen verantwoordelijk zijn voor een aanzienlijk deel van de conformationele flexibiliteit van de keten.

Experimentele en berekeningsmatige studies tonen aan dat de peptidegroep ongeveer vlak is, hoewel kleine afwijkingen van de ideale planarity mogelijk zijn. [4]

Eiwitten bevatten één of meer polypeptidenketens

Eiwit wordt meestal begrepen als een biologische macromolecuul opgebouwd uit van één of meer polypeptideketens.

Deze ketens kunnen vormen:

• zwarte globulaire structuren;
• langwerpige structuren;
• membraangerelateerde structuren;
• flexibele regio's;
• interne ongestructureerde regio's;
• complexen bestaande uit meerdere ketens;
• combinaties van verschillende structurele elementen.

Sommige eiwitten bevatten ook gebonden koolhydraten, lipiden, metaalionen, prosthetische groepen, covalente modificaties of andere daaraan gerelateerde componenten.

Het bestempelen van een bepaald molecuul als een eiwit brengt daarom meestal meer informatie over dan alleen de constatering van de aanwezigheid van peptidebindingen.

Deze term plaatst het molecuul in een bredere structurele en biologische context.

Dit betekent echter niet dat elke als eiwit aangeduide molecule het volgende moet hebben:

• een bepaalde minimale lengte;
• een permanent stijve structuur;
• slechts één polypeptideketen;
• enzymatische activiteit;
• één specifiek type biologische functie.

Een goed voorbeeld is het KISS1-eiwit.

Onderzoekers gebruikten onder andere nucleaire magnetische resonantie en röntgenkleinehoekverstrooiing om KISS1 te karakteriseren als een intrinsiek ongestructureerd eiwit dat iets uitgestrekter is dan een typische statistische polymeerkluwen. De classificatie als eiwit hangt dus niet af van de aanwezigheid van één compacte en stabiele structuur. [3]

Aminozuren, peptiden en eiwitten – een vergelijking

De tabel toont conventionele verschillen en stelt geen enkele formele grens vast die geldt voor alle moleculen.

Voorbeelden van korte geordende moleculen en intrinsiek ongestructureerde eiwitten tonen aan waar vereenvoudigde definities extra uitleg behoeven. [1] [2] [3]

Welk polimeer wordt gevormd uit aminozuren?

Wanneer vele aminozuurresiduen worden verbonden door een herhalende ruggengraat die peptidebindingen bevat, ontstaat er polypeptide.

Eiwit kan één polypeptidenketen bevatten of meerdere ketens die in een grotere structuur zijn verbonden.

Deze begrippen benadrukken dus ietwat andere kenmerken:

polypeptide heeft vooral betrekking op de chemische structuur van de keten;

eiwit het beschrijft gewoonlijk een compleet biologisch molecuul of moleculair complex.

Dit onderscheid is handig bij het lezen van wetenschappelijke publicaties.

In de ene publicatie kunnen de auteurs de synthese van een polypeptide beschrijven voordat ze de ruimtelijke structuur of biologische activiteit ervan bepalen. In een andere kunnen ze een eiwit analyseren dat uit meerdere polypeptideketens bestaat.

In geen van deze gevallen betekent dit een verandering in de fundamentele chemie van de aminozuren.

In een studie waarin bacteriële expressie werd vergeleken met VSP-peptidesynthese (synthese op vaste fase), werden 20 tot 40 residuen tellende peptiden geanalyseerd „polypeptiden en minieiwitten”. De toegepaste terminologie laat zien dat deze begrippen elkaar gedeeltelijk kunnen overlappen, afhankelijk van de lengte, de structurele eigenschappen en de wetenschappelijke context. [5]

Kettinglengte en classificatie

Wat betekenen dipeptide, tripeptide, oligopeptide en polypeptide?

Dipeptide bevat twee aminozuurresiduen.

Tripeptide bevat er drie.

Analoog hieraan bevatten een tetrapeptide en een pentapeptide respectievelijk vier en vijf residuen.

Deze namen maken het mogelijk om het exacte aantal residuen te bepalen, indien ze betrekking hebben op de hele geanalyseerde keten.

Oligopeptide betekent meestal een relatief korte keten.

Polypeptide benadrukt de aanwezigheid van vele aminozuurresiduen in één keten en wordt vaak, hoewel niet altijd, gebruikt met betrekking tot langere sequenties.

De numerieke grenzen tussen termen als oligopeptide, peptide en polypeptide variëren per discipline en publicatie.

Daarom is de daadwerkelijke sequentie of het door de auteurs opgegeven aantal residuen betrouwbaarder dan ervan uit te gaan dat alle onderzoekers dezelfde conventie hanteren.

In een typische onvertakte, lineaire keten die n reszt komt voor:

n − 1 peptidebindingen in het ruggengraat.

Een tripeptide bevat dus drie residuen, maar twee peptidebindingen.

Een open keten die uit tien resten bestaat, heeft negen van dergelijke bindingen.

Deze afhankelijkheid heeft betrekking op een enkele open keten.

Een cyclisch peptide dat is gesloten door verbinding van de N- en C-terminus heeft een extra binding die het ruggenmerg sluit, en bevat daarom bij n residuen n peptidebindingen in het ruggenmerg.

De bindingen tussen de zijketens moeten afzonderlijk worden geanalyseerd.

Vormt 50 aminozuren de grens tussen een peptide en een eiwit?

Lengte ongeveer 50 aminozuurresiduen het wordt gebruikt als een praktische educatieve conventie om onderscheid te maken tussen peptiden en eiwitten.

Dit is echter geen universele chemische wet.

De overgang van 50 naar 51 residuen veroorzaakt geen plotselinge chemische verandering die een peptide automatisch in een eiwit verandert.

Verschillende wetenschapsterreinen passen deze begrippen op een iets andere manier toe, en sommige moleculen behouden historisch geaccepteerde namen die niet overeenkomen met een eenvoudige numerieke limiet.

Een goed voorbeeld is CLN025.

CLN025 bevat slechts tien residuen en toch beschreven de onderzoekers het als kleine eiwit en zij analyseerden de beta-hairpin-structuur ervan met behulp van spectroscopie en moleculaire dynamica. De geringe lengte belette hem niet om onder de onderzochte omstandigheden een geordende conformatie aan te nemen. [1]

Dit betekent niet dat elk peptide dat uit tien residuen bestaat een eiwit moet worden genoemd.

Het laat daarentegen zien waarom te categorische stellingen, zoals:

„Elk eiwit bevat meer dan 50 aminozuren”

of

„Elke keten die korter is dan 50 aminozuren is een wanordelijk peptide”

zijn een te grote vereenvoudiging.

Een nauwkeuriger benadering is om het aantal residuen te behandelen als een van de verschillende kenmerken die een molecuul beschrijven.

Een kort peptide kan ook een polypeptide worden genoemd

Een ander goed voorbeeld is kalata B1.

In het oorspronkelijke structurele onderzoek werd dit 29-residu tellende plantenmolecuul beschreven als polypeptide, haar cyclische skelet werd bevestigd en de driedimensionale structuur werd onderzocht. [2]

Het combineert dus:

• relatief korte sequentie;
• cyclische skeletarchitectuur;
• extra covalente beperkingen;
• een geordende ruimtelijke structuur.

De term polypeptide hoeft daarom geen zeer groot molecuul te betekenen.

Afhankelijk van de context kan het eenvoudigweg benadrukken dat het geanalyseerde molecuul een keten van aminozuurresiduen is.

Daarom is het bij de interpretatie van wetenschappelijke literatuur de moeite waard om de werkelijke sequentiële volgorde, het aantal residuen, de moleculaire architectuur en de experimentele resultaten te controleren, in plaats van extra betekenis toe te kennen uitsluitend op basis van de gebruikte naam.

Het aantal residuen en de molecuulmassa zijn twee verschillende maatstaven

Het aantal restanten bepaalt, hoeveel aminozuureenheden bevinden zich in het molecuul.

De molecuulmassa beschrijft echter de massa van de hele molecule op moleculair niveau.

Deze waarden zijn met elkaar verbonden, maar niet gelijkwaardig.

Afzonderlijke aminozuren hebben verschillende massa's. Twee ketens die dezelfde hoeveelheid aminozuren bevatten kunnen dus een verschillende moleculaire massa hebben als ze een verschillende sequentie hebben.

Chemische modificaties kunnen ook invloed hebben op de massa.

De toevoeging van een koolhydraat, een lipide, een fosfaatgroep, een eindmodificatie of een andere component kan de massa van de molecule vergroten zonder dat het aantal aminozuren in het molecuul wordt verhoogd.

Eiwit kan bovendien bestaan uit meerdere ketens.

De totale hoeveelheid restanten in het hele eiwit kan dus verschillen van de lengte van elke individuele keten.

Een nauwkeurige wetenschappelijke beschrijving moet aangeven of de opgegeven waarde betrekking heeft op:

• de lengte van één keten;
• de totale hoeveelheid restanten in het complex;
• de molecuulmassa van een enkel keten;
• de massa van het gehele moleculaire complex.

Geen van deze parameters alleen al bepaalt de biologische activiteit of de kwaliteit van de bewijzen betreffende de geadverteerde werking van de molecule.

De werkelijke moleculaire vorm moet worden berekend waartoe de analyse betrekking heeft.

De precursor en zijn verwerkingsproducten mogen niet automatisch worden beschouwd als dezelfde moleculaire sequentie.

Voorbeeld proinsuline Het wordt verwerkt door middel van tussenliggende vormen naar insuline en peptide C.

Een analytische review over proinsuline-conversieproducten toont aan waarom het onderscheiden van deze vormen belangrijk is bij de interpretatie van meetresultaten. [6]

Onderzoek naar het enzym dat aanwezig is in de insulineafscheidende cellen wees bovendien uit dat het selectief de basische resten van substraten afbreekt die afkomstig zijn van proinsuline, zonder verdere degradatie van de volwassen insuline in het gebruikte testscenario. [7]

Dit was een experiment met biochemische verwerking en geen bewijs dat alle peptiden hetzelfde schematische afbraakproces ondergaan.

Als de publicatie de lengte, massa, concentratie of activiteit van het peptide vermeldt, is het dus belangrijk om te bepalen of de onderzochte waarde betrekking heeft op:

• voorloper;
• een tussenvorm;
• een volwassen peptide;
• een fragment dat is ontstaan door de scheiding;
• een enkelvoudige keten van een veelvoudige molecuulketen;
• een compleet moleculair complex.

Zonder deze onderscheiding kunnen twee wetenschappelijk correcte beschrijvingen zich op het eerste gezicht tegenover elkaar staan, hoewel ze in werkelijkheid betrekking hebben op verschillende vormen van dezelfde of verwante moleculen.

Structuur, vouwen en biologische functie

Eerste niveau structuur: alles begint met een sequentie

De eerste-orderstructuur betekent een aminozuursequentie en in een meer volledige chemische beschrijving ook belangrijke covalente bindingen.

Het type en de volgorde van de restanten bepalen welke zijdenkettingen beschikbaar zijn en waar ze zich in het skelet bevinden.

De sequentie kan dus niet worden geëengetamineerd met de samenstelling.

Twee ketens kunnen precies dezelfde soorten en aantallen aminozuren bevatten, maar ze kunnen ook op een andere volgorde zijn geordend.

Een wijziging in de volgorde kan onder andere invloed hebben op:

• plaatsing van het lading;
• de locatie van de hydrofobe regio's;
• lokaal flexibiliteit;
• Mogelijke vormen van waterstofbindingen;
• de neiging om bepaalde secundaire structuren te vormen;
• herkenning door andere deeltjes;
• biologische activiteit.

De volledige sequentie bevat dus veel meer informatie dan een gewoon lijstje van aminozuren die in de molecule aanwezig zijn.

Veranderingen in de sequentie kunnen ook invloed hebben op de relatie tussen de binding van de molecule en de biologische reactie.

In een onderzoek naar een plantaardig signaalpeptide systeminy Er werd aangetoond dat verschillende regio's van de sequentie op verschillende manieren betrokken waren bij de binding van het receptor en zijn activatie. De volledige molecule en de kortere fragmenten ervan waren niet functioneel equivalent. [8]

De secundaire, tertiaire en quaternaire structuur

De secundaire structuur Het beschrijft terugkerende lokale skeletstructuren, zoals alfa-helissen en beta-kartels.

De vorming ervan wordt onder andere bevorderd door geordende systemen van waterstofbindingen in het skelet.

Ze worden echter niet gevormd door het vervangen van peptidharen die verantwoordelijk zijn voor de eerste-ordelijke structuur.

De tertiaire structuur De beschrijving beschrijft de grotere, driedimensionale organisatie van een enkel polipeptidenketen.

Structuur vierde orde heeft betrekking op de manier waarop meerdere polypeptidekettingen in een groter moleculair complex worden georganiseerd.

Een eiwit dat uit één enkel aminozuur bestaat, hoeft dus geen vierarmige structuur te hebben.

Vergelijkbaar is het: een kort peptyd hoeft niet alle niveaus van structurele organisatie te vertonen om bepaalde biologische eigenschappen te bezitten.

Organisatie van de moleculaire structuur kan onder andere worden beïnvloed door:

• hydridbindingen;
• elektrostatische effecten;
• de invloed van van der Waals;
• hydrofobe werking;
• aromatherapeutische werking;
• de coördinatie van metalijonen in bepaalde moleculen;
• kovalenten zijwaartse bindingen, zoals disiarcische bruggen.

De disarsche moleculen, indien aanwezig, verbinden de zuurstofatomen die afkomstig zijn van de cysteineresten.

Ze zijn chemisch anders dan peptydbindingen die het skelet van de keten vormen.

Synthetische studies residentieel pancreas-trypsin-remmer (BPTI) Ze tonen goed het verschil tussen het vormen van een keten en het verkrijgen van een goed gevormde en actieve vorm ervan.

Chirurgische chemici synthetiseerden een lineaire sequentie en voerden vervolgens een oxidatie- en vouwpuntproces uit, waardoor een materiaal werd verkregen dat overeenkwam met het natuurlijke eiwit in de beschreven structurele en functionele analyses. [9]

Kunnen peptiden een stabiele driedimensionale structuur hebben?

Bedankt.

Een korte keten hoeft niet automatisch een molecule te betekenen die geen geordende structuur heeft.

CLN025 creëerde een beta-haarpijnstructuur in de onderzochte omgevingen, terwijl de cyclische kalat B1 een geordende architectuur vertoonde ondanks het bestaan van slechts 29 restanten. [1] [2]

Dit zijn echter observaties met betrekking tot specifieke moleculen.

Dat betekent niet dat elk kort peptide een even stabiele structuur vormt.

Of een bepaald peptide een geordende conformatie aannemen, hangt onder andere af van:

• sequenties;
• effecten tussen de restanten;
• beperkingen die voortvloeien uit de cyclische aard;
• mosten van disiarczkowe;
• oplosmiddel;
• temperaturen;
• concentraties;
• de aanwezigheid van bindende partners;
• chemische modificaties.

Het milieu kan bijzonder belangrijk zijn.

In een synthetische studie neuropeptide Y, De 36 restanten in het mengsel van oplosmiddelen, dat voornamelijk trifluoroethanol bevatte, werden geanalyseerd. Er werd een helixzone waargenomen in de buurt van de C-terminus, terwijl een deel van de N-terminus een vergelijkbaar regelmatig patroon niet vertoonde. [10]

De waarnemingen in zo'n omgeving mogen niet worden gepresenteerd als bewijs dat het peptide in alle biologische omstandigheden precies dezelfde structuur aannameert.

Daarom is het belangrijk om bij de interpretatie van structurele onderzoeken rekening te houden met de experimentele omstandigheden.

Stelling:

„Het peptide creëerde een helix onder de onderzochte omstandigheden”

Het is wetenschappelijk gezien nauwkeuriger dan:

„Een peptide heeft altijd een helixvormige structuur.”.

Hebben alle eiwitten één constante structuur?

Nee.

Veel eiwitten bevatten stabiel gevormde domeinen, maar andere hebben uitgebreidere structuren. regio's die intern ongedisciplineerd zijn, En sommige kunnen sterk ongeordend zijn.

Deze moleculen bestaan als dynamische aggregaten van verschillende conformaties, in plaats van altijd in één stijf driedimensionaal patroon te blijven bestaan.

De studies van KISS1 vormen een direct voorbeeld van een dergelijke situatie.

De resultaten die werden verkregen met verschillende experimentele methoden bevestigden zijn innerlijk ongeordende aard. [3]

Dit toont de beperkingen van het vereenvoudigde onderwijsmodel, waarin elk eiwit wordt beschreven als een compact en statisch onderdeel.

Dit betekent echter niet dat een intern ongeordend eiwit geen organisatie, een eigenheid van de interacties of een biologisch belang kan vertonen.

De interne wanorde moet ook worden onderscheiden van denaturatie.

Het kan een natuurlijke eigenschap van een bepaalde sequentie zijn onder bepaalde omstandigheden.

Denaturatie betekent echter een verandering in de bestaande structurele organisatie van een molecule.

Geen van deze verschijnselen op zichzelf betekent automatisch de hydrolyse van peptidenbindingen of de afbraak van de molecuul tot vrije aminozuren.

De functie is afhankelijk van het specifieke molecuul.

Aminozuren, peptiden en eiwitten spelen een rol in veel onderling overlappende biologische processen, maar het behoren tot één van deze categorieën betekent niet dat ze samenwerken.

Een signaalpeptide, een intracellulaire tripeptide, een enzym en een structurele eiwit kunnen bestaan uit aminozuurresten en tegelijkertijd volledig verschillende functies vervullen.

Bijvoorbeeld in een fysiologisch onderzoek waarbij mensen betrokken waren, werd geanalyseerd GLP-1(7–36) Als inkretine werd de respons tijdens de infusie bij zeven vrijwilligers gemeten. [11]

Het onderzoek betrof een bepaald signaalmolecuul en een specifiek experimenteel protocol.

Dit laat niet toe om te concluderen dat andere peptiden dezelfde effecten hebben op de insulineafscheiding.

Een ander voorbeeld is glutathion.

Dit is een tripeptide die betrokken is bij redoxprocessen in cellulaire biologie. In één onderzoek werd radioactief geïsoleerd water gebruikt om de synthese van glutathion bij konijnen te beoordelen, wat toont dat zelfs een zeer klein peptide als een metabolisch gereguleerde stof kan worden bestudeerd. [12]

Dit was een onderzoek naar biosynthese, niet een onderzoek naar supplementatie bij mensen.

Van wetenschappelijk perspectief gezien is het juiste vraagstuk dus:

Wat doet dit specifieke molecuul of deze specifieke sequentie onder welke omstandigheden en op basis van welke bewijzen?

De termen „peptide” en „eiwit” helpen bij het beschrijven van de moleculaire identiteit.

Ze beschrijven geen universele biologische functie.

Het verbreken van het touw kan zijn identiteit en activiteit veranderen.

De hydrolyse leidt tot de afbraak van de peptidebindingen.

Een enkel afbraakproces kan leiden tot het ontstaan van kortere peptidenkettingen, terwijl een voldoende omvangrijke hydrolyse uiteindelijk individuele aminozuren kan vrijmaken.

Een enkele snede in een lange keten zorgt doorgaans niet voor de onmiddellijke vrijlating van alle restanten ervan.

Biologische verwerking van deeltjes kan selectieve afbraak gebruiken, onder andere om:

• activatie van prekursorstoffen;
• het verwijderen van signaalsequenties;
• de afscheiding van functionele regio's;
• Het vormen van volwassen peptiden;
• beëindiging van de activiteit;
• de vorming van moleculen met verschillende biologische functies.

Het onderzoek naar systemine laat zien waarom men niet mag aannemen dat een fragment automatisch de activiteit van het stamceldeel behoudt.

De N-terminal regio was betrokken bij de binding van de receptor, terwijl de C-terminal regio nodig was voor de activatie ervan. De bestudeerde fragmenten functioneerden niet zoals de kortere versies van de volledige signaalmolecuul. [8]

De vertering is een andere proces waarbij de moleculaire identiteit verandert.

In een onderzoek onder mensen werd bepaald dat bepaalde peptiden die afkomstig zijn van collageen in het bloed werden aangetroffen na consumptie van gelatinehydrolysaat [13].

Dit bevestigt de aanwezigheid van specifieke fragmenten in de omstandigheden van dit onderzoek.

Dit betekent echter niet dat:

• Elke peptyd die afkomstig is van voedingsmiddelen wordt geabsorbeerd in ongewijzigde vorm;
• Elke peptydische fragment overleeft het verterenproces;
• alle proteïnehydrolaten gedragen zich identiek;
• Alleen de detectie van het peptidaal fragment bevestigt het beoogde gezondheidsvoordeel.

Waarom is de grens tussen een peptide en een eiwit niet duidelijk?

Verscheidene termen beantwoorden verschillende vragen.

De termen peptyd, polipeptyd en eiwit overlappen elkaar gedeeltelijk, omdat ze vaak andere eigenschappen van de molecule benadrukken.

Peptide Het suggereert meestal een relatief kort keten.

Polypeptide Hij benadrukt de chemische aard van de aminozuurketen.

eiwit Het verwijst meestal naar een bepaald biologisch onderdeel, een moleculair complex of een eenheid met een vast structureel en functioneel kader.

Omdat deze begrippen antwoord geven op iets andere beschrijvende vragen, kunnen hun betekenissen gedeeltelijk overlappen.

Dit betekent echter niet dat alle verschillen verdwijnen.

Het vrije aminozuur blijft chemisch gezien een andere molecule dan de verbonden keten.

Een dipeptide bestaat uit twee restanten en is veel kleiner en structureel eenvoudiger dan een groot eiwitcomplex dat uit meerdere ketens bestaat.

Onzekerheid komt vooral naar voren wanneer men ernaar probeert te komen. een universele numerieke grens het geheel van alle peptiden los van alle eiwitten scheidt.

Wetenschappelijke voorbeelden die de beperkingen van eenvoudige regels aantonen

Deze voorbeelden komen uit structurele, synthetische en biochemische studies, en niet uit publicaties die een officiële classificatiegrens vaststellen.

Hun betekenis berust voornamelijk op het tonen van de beperkingen van te vereenvoudigde definities. [1] [2] [3] [7] [9]

Natuurlijke of synthetische oorsprong maakt geen verschil in de classificatie

Een peptide wordt niet gedefinieerd door het feit dat het in een laboratorium is gemaakt.

Net zoals eiwit niet wordt gedefinieerd door het feit dat het is geïsoleerd uit een levend organisme.

Kwalcellen synthetiseren van nature peptiden en eiwitten, terwijl wetenschappers veel aminozuurketens kunnen synthetiseren door middel van:

• chemische synthese;
• recombinant expressie;
• synthese zonder cellen;
• andere gecontroleerde productieprocessen.

Een onderzoek dat de bacteriële expressie vergeleek met de synthese in vaste toestand voor sequenties met 20–40 restanten, toonde aan dat de keuze van de productiemethode onder andere afhankelijk is van de specifieke sequentie en de onderzoekseisen. [5]

Een molecule gaat niet over in een andere chemische categorie alleen omdat de manier waarop het wordt geproduceerd is veranderd.

Vergelijkbaar tonen onderzoeken naar synthetisch BPTI aan dat chemische synthese kan leiden tot het verkrijgen van een molecule die wordt geclassificeerd als een eiwit. [9]

Alleen de definitie synthetisch Het bevestigt niet de volledige moleculaire gelijkwaardigheid, maar de synthetische oorsprong uitsluit ook niet de classificatie als eiwit.

Hoe moet een molecule precies worden beschreven?

Een nuttig wetenschappelijk beschrijving moet de naam van de molecuul bevatten, en in voorkomende gevallen ook:

• een aminozuursequentie;
• het aantal restpunten;
• de molecuulmassa;
• informatie of de structuur lineair of cyclisch is;
• het aantal kettingen;
• Belangrijke covalente zijdebanden;
• chemische modificaties of posttranslatieve modificaties;
• structurele eigenschappen die experimenteel zijn bevestigd;
• een bevestigde biologische functie.

Bijvoorbeeld:

„de decenniumoude peptide die als een miniballoon met een beta-hairpin-structuur wordt bestudeerd”

Het verstrekt veel meer informatie dan het debat over de vraag of een molecuul uitsluitend tot de categorie peptiden of eiwitten behoort.

Op dezelfde manier wordt de term:

„eiwit dat binnenin niet goed is geordend”

Het is een wetenschappelijk correcte beschrijving en geen tegenstrijdigheid.[1][3]

Deze onderscheiding is van bijzonder belang bij de interpretatie van verklaringen over biologisch functioneren.

Bevindingen met betrekking tot één peptide kunnen niet automatisch worden overgezet naar een ander peptide alleen omdat beide moleculen korte keten van aminozuren bevatten.

De classificatie vertelt ons welk type molecule we te maken hebben. Om te bepalen wat een bepaald molecuul precies doet, zijn echter onderzoeken nodig met betrekking tot deze specifieke sequentie en moleculaire vorm.

Veelgestelde vragen

1. Zijn alle peptiden eiwitten?

Nee. Peptiden en eiwitten hebben een gemeenschappelijke chemische basis in de vorm van aminozuurketens, maar niet elke peptide wordt geclassificeerd als eiwit. Korte ketens worden meestal beschouwd als peptiden, terwijl de term „eiwit” ook de biologische, structurele en historische context meeneemt. CLN025 laat zien waarom een strikte grens moeilijk vast te stellen is: onderzoekers beschreven deze tienerset van aminozuurketens als een mini-eiwit met een gerichte beta-hairpinstructuur. Dit betekent echter niet dat elke korte peptide een eiwit is. Het laat alleen zien dat de begrippen gedeeltelijk overlappen en geen enkele enkele reeks aminozuren alle classificatiegevallen op zich kan oplossen. [1]

2. Zijn peptiden hetzelfde als aminozuren?

Nee. Aminozuren zijn enkelvoudige moleculaire eenheden, terwijl peptiden aminozuren bevatten die zijn verbonden door peptydbindingen. De combinatie van aminozuren leidt tot de vorming van een molecule met een eigen sequentie, uiteindes van de keten, covalente bindingen en chemische eigenschappen. Dit is dus niet alleen een mengsel van oorspronkelijke aminozuren. Onderzoek naar systemine laat zien dat een bepaalde sequentie belangrijk is: verschillende delen van een verbonden peptyd spelen een andere rol bij de binding en activatie van de receptor. De resultaten betreffen een specifiek vegetatief systeem, maar illustreren goed het algemene principe dat de identiteit van een peptide afhankelijk is van zijn verbonden moleculaire structuur. [8]

3. Welke polymeer wordt gemaakt van aminozuren?

Een keten die is ontstaan door de samenvoeging van aminozuurresten via peptidebinding wordt als polypeptide. Een of meer polypeptidenketens kunnen een eiwit vormen, hoewel de term polypeptide zelf geen specifieke ruimtelijke structuur of biologische functie aangeeft. In de literatuur werd deze term ook gebruikt voor relatief korte sequenties die 20–40 restanten bevatten. De meest nauwkeurige algemene reactie luidt dus „polypeptide”, terwijl de term „eiwit” wordt gebruikt wanneer deze beter overeenkomt met de bredere biologische identiteit van de betreffende molecule of complex. [5]

4. Wat onderscheidt een aminozuur van andere aminozuren?

Een aminozuur is een enkelvoudig molecuul dat een bouwsteen vormt; de rest van de aminozuren is de equivalent van deze bouwsteen wanneer deze in een peptidaal of eiwitketen wordt opgenomen. Het verschil komt voort uit de rol die deze bouwsteen speelt in de samenstelling van de structuur en de specifieke positie in de sequentie. In structurele studies van peptiden wordt vaak gesproken over de posities van de afzonderlijke restanten, omdat deze invloed hebben op de lokale geometrie en de moleculaire interacties. In het dagelijkse taalgebruik wordt de term „aminozuren in een eiwit” begrijpelijk, maar de term „rest van de aminozuren” is chemisch nauwkeuriger in verband met de uiteindelijke structuur van het eiwit. [4]

5. Is een polypeptide altijd een eiwit?

Nee. Een polypeptide beschrijft vooral een aminozuurketen en hoeft automatisch niet te betekenen dat het onderdeel van een eiwit is. Deze term komt voor in onderzoeken naar relatief korte moleculen zoals de 29-restige B1-keten, maar ook in studies die betrekking hebben op sequenties met 20–40 restanten. De manier waarop het begrip wordt gebruikt hangt af van het vakgebied, daarom bepaalt het woord „polypeptide” zelf niet de vaste lengte, de bevestigde vorm of de biologische functie. Het is het beste om ze te beschouwen als een beschrijving van de chemische structuur van de keten en de overige kenmerken te bepalen op basis van onderzoek naar de specifieke molecuul. [2] [5]

6. Hoeveel aminozuren moet een eiwit bevatten?

Er bestaat geen minimale hoeveelheid restanten die in alle gevallen zou werken. Conventies gebaseerd op lengte zijn nuttig in de educatie en classificatie, maar er zijn erkende uitzonderingen. CLN025 bevat bijvoorbeeld tien restanten, maar toch werd het onderzocht als een geordend miniball met een beta-hairpinstructuur. Dit betekent niet dat het praktisch onderscheid tussen korte peptiden en grotere eiwitten waardeloos is. Het toont alleen maar aan dat het het beste is om de werkelijke hoeveelheid restanten te geven in plaats van één grens als universele regel voor de naamgeving. [1]

7. Is de grens van 50 aminozuren een strikte wetenschappelijke regel?

Nee. De grens van ongeveer 50 restanten is een praktische conventie die in bepaalde contexten wordt gehanteerd en geen universeel chemisch recht. De chemie van peptidenbindingen verandert niet plotseling bij de overgang van 50 naar 51 restanten. Onderzoeken die korte ketenstructuren beschrijven als mini-bollen of polypeptiden, tonen aan dat de terminologie ook afhankelijk kan zijn van de structuur, het biologische context en de onderzoekstraditie. Verschillende disciplines kunnen verschillende operationele definities toepassen, daarom moet de numerieke grens als een conventie worden gepresenteerd en niet als een absoluut principe. [1] [5]

8. Kan een kort peptide een stabiele structuur vormen?

Ja. Sommige korte peptiden kunnen geordende structuren aannemen onder de juiste omstandigheden. CLN025 werd onderzocht als een tiersubstitutie van een beta-hairpin structuur, terwijl cyclische B1-helix een geordende architectuur vertoonde ondanks het bestaan van slechts 29 restanten. Deze resultaten tonen de mogelijkheden van specifieke sequenties aan, niet van alle korte peptiden. De foldering is onder andere afhankelijk van de sequentie, moleculaire beperkingen, oplosmiddel, temperatuur, concentratie en modificatie. De structurele stabiliteit moet dus worden beoordeeld in relatie tot de specifieke molecule en het experimentele milieu. [1] [2]

9. Hebben alle eiwitten een constant driedimensionaal patroon?

Nee. Sommige eiwitten of hun regio's zijn intern niet geordend en verschijnen als dynamische aggregaten van verschillende conformaties in plaats van een stabiele, compacte structuur. Onderzoek met KISS1 bevestigde juist deze situatie. Dit betekent niet dat alle eiwitten niet geordend zijn of dat niet-geordendheid gelijk staat aan schade. De structuur van eiwitten varieert van stabiele gebieden met gebogen contouren tot flexibele regio's en dynamische conformatiestructuren. De juiste beschrijving hangt af van het specifieke onderdeel en de experimentele omstandigheden. [3]

10. Kunnen twee peptiden met dezelfde lengte anders werken?

Ja. Een gelijk aantal restanten betekent niet hetzelfde sequentiepatroon, structuur, chemie of biologische activiteit. De soort van zijketens en de volgorde van aminozuren beïnvloeden de moleculaire interacties. Onderzoek naar systemine toonde aan dat verschillende fragmenten van de sequentie een andere rol speelden bij de binding en activatie van de receptor. Dit is geen vergelijking van alle mogelijke peptiden met dezelfde lengte, maar het laat zien waarom het aantal restanten alleen niet toelaat om functies te voorspellen. Bij het vergelijken van twee peptiden moet de sequentie, structuur en directe experimentele gegevens worden geanalyseerd. [8]

11. Bevat een zwaardere molecuul altijd meer aminozuren?

Nee. De moleculaire massa hangt af van het aantal en de soort aminozuurresten en van de aanwezigheid van extra chemische groepen. Twee peptiden met dezelfde hoeveelheid aminozuurresten kunnen een verschillende massa hebben, omdat de individuele aminozuren verschillen in massa. Chemische modificaties kunnen de massa bovendien vergroten zonder het aantal restanten in het skelet te vergroten. De hoeveelheid restanten en de moleculaire massa beschrijven dus verschillende eigenschappen en geen van beide bepaalt zelf een universele grens tussen een peptide en een eiwit.

12. Zijn alle eiwitten eigenlijk uit één enkel aminozuur?

Nee. Proteïnen kunnen één of meerdere met elkaar verbonden polypeptidenketens bevatten. De lengte van een enkel keten en de samenstelling van het volledige eiwit zijn dus afzonderlijke informatie. Een goed voorbeeld van biologische verwerking is insuline: de volwassen vorm bevat twee ketens die door disulfide-bruggen worden verbonden en ontstaan door de verwerking van proinsuline en het verwijderen van peptide C. Onderzoek naar conversieproducten onderscheidt deze vormen in plaats van het behandelen van de prekursor- en volwassen hormoonvorm als identieke moleculen. Door het vermelden van het aantal restanten moet dus worden bepaald of het om één enkel keten, alle ketens, de prekursor of de volwagede vorm gaat. [6] [7]

13. Hebben peptiden en eiwitten dezelfde functies?

Ze kunnen deelnemen aan soortgelijke gebieden van de biologie, maar de individuele moleculen vervullen verschillende functies. In GLP-1-onderzoeken werd een bepaald peptide geanalyseerd op zijn inkretynowa activiteit bij mensen, terwijl de onderzoeken naar glutathion betrekking hadden op de synthese van een tripeptidase die betrokken is bij redoxprocessen in de cel. Dit betekent niet dat alle peptiden deze functies vertonen, net zoals alle eiwitten niet één gemeenschappelijke functie hebben. Een wetenschappelijk gerechtvaardigd vergelijking zou betrekking moeten hebben op specifieke moleculen, hun sequentie en experimenteel bevestigde eigenschappen. [11] [12]

14. Behoudt het peptide-fragment de functie van het stammolecuul?

Niet per se. De fragmentering kan de regio die verantwoordelijk is voor de binding verwijderen, de regio die nodig is voor de activatie onthullen, of leiden tot het ontstaan van een product met een geheel andere biologische functie. In het onderzoek met systemine reproduceerden de fragmenten niet gewoon de volledige combinatie van bind- en activatie-eigenschappen die voor de hele molecule werden waargenomen. Het resultaat hangt af van de specifieke sequentie en het kan niet automatisch worden overgezet naar alle fragmenten die worden verkregen bij de fragmentering. Het fragment moet worden beschouwd als een afzonderlijke moleculaire vorm die eigen gegevens over structuur en activiteit vereist. [8]

15. Veranderd denaturatie het eiwit in aminozuren?

Nee. Denaturatie verstoort de hogere niveaus van de structurele organisatie van het eiwit, maar volgens de definitie vereist het niet dat het peptisch skelet wordt afgebroken. Het ontstaan van kortere peptiden of vrije aminozuren vereist hydrolyse van peptidgebondenheden, oftewel een ander chemisch proces. Structurele disorganisatie op zichzelf hoeft ook geen degradatie te betekenen, zoals het geval is bij het intacte, intern niet-geordende KISS1-eiwit. In zeer agressieve omstandigheden kunnen zowel denaturatie als chemische degradatie plaatsvinden tegelijkertijd, maar het zijn nog steeds afzonderlijke processen: het verlies van de contouren is niet hetzelfde als het afbreken van een covalente keten. [3]

16. Kan een synthetische molecuul nog steeds een eiwit zijn?

Ja. Chemische synthese maakt geen uitspraak over de classificatie van een molecule als eiwit. Chemisch synthetiseerde onderzoekers een varkenslever-trypsine-remmer en na de juiste oxidatie en foldering kregen ze een materiaal dat overeenkomt met het natuurlijke eiwit in de beschreven analytische en functionele vergelijkingen, inclusief wat de remmende activiteit betreft. Het resultaat hangt af van de juiste structuur van de sequentie, de foldering en de kenmerken en betekent niet dat elk synthetisch polypeptid automatisch de juiste structuur krijgt. De classificatie wordt bepaald door de moleculaire identiteit en context, terwijl de manier van productie een afzonderlijke eigenschap is. [9]

17. Zijn eiwitten, proteïnahaal en vrije aminozuren hetzelfde?

Nee. Eiwitpoeder is grotere, geconjugeerde moleculen; proteïnhydrolysaat bevat een mengeling van afgesplitste producten, terwijl vrije aminozuren enkelvoudige moleculaire eenheden zijn. Hun samenstelling en moleculaire vormen zijn dus verschillend. In een onderzoek onder mensen werd in het bloed bepaalde peptiden aangetroffen die afkomstig zijn van collageen na consumptie van gelatinehydrolysaat, wat erop wijst dat er tijdens de vertering en absorptie mogelijke afzonderlijke peptyden kunnen optreden. Het onderzoek bevestigde echter niet dat alle peptiden in ongewijzigde vorm volledig worden opgenomen of dat alle eiwitproducten even effectief zijn. [13]

18. Wat onderscheidt een peptide van een polypeptid?

Beide termen beschrijven ketens van aminozuurresten die zijn verbonden door peptydbindingen. De term „peptid” wordt vaak gebruikt voor relatief korte ketens, terwijl „polypeptid” een uitgebreider aminozuurketen aangeeft en wordt gebruikt voor langere sequenties. Er bestaat echter geen universeel numeriek punt waarboven een term moet worden vervangen door een andere. Onderzoek dat 29-restige B1-kalat als een polypeptide beschrijft en werkzaamheden met betrekking tot 20- tot 40-restige polipeptiden tonen de overlapping van deze terminologie. De werkelijke aantal resten en de moleculaire architectuur zijn dus meer informatief dan het stellen van een stijve grens. [2] [5]

19. Kunnen dezelfde aminozuren verschillende peptiden vormen?

Ja. Deze reeks aminozuren kan leiden tot het ontstaan van verschillende peptiden als de volgorde ervan verandert. Bijvoorbeeld, glycyloalanine en alanolglycina bevatten glycine en alanine, maar een omkeer van deze volgorde leidt tot een andere moleculaire sequentie. In langere peptiden kan een verandering van de volgorde invloed hebben op de plaatsing van ladingen, hydrofobe regio's, bindende oppervlakken en structurele trends. Daarom hangt de identiteit van een peptide niet alleen af van de aminozuren die het bevat, maar ook van de volgorde en de manier waarop deze zijn verbonden.

20. Waarom is de sequentie belangrijker dan de benaming „peptid”?

De term „peptide” beschrijft een brede chemische categorie en niet een enkel type biologische activiteit. Twee peptiden kunnen volledig verschillen in sequentie, lengte, structuur, locatie, verwerkingsmethode en moleculaire functies. Onderzoek naar systemine laat experimenteel zien dat zelfs verschillende regio’s van één enkel molecuul verschillende rollen kunnen spelen bij de binding en activatie van de receptor. [8] Daarom kunnen de resultaten met betrekking tot één enkel peptide niet worden overgezet naar een ander peptide alleen omdat beide moleculen tot dezelfde categorie behoren. Voor het vaststellen van de biologische functie zijn gegevens nodig over de specifieke sequentie en de specifieke molecuul.

Beperkingen bij de classificatie van peptiden en eiwitten

Bij het gebruik van termen als aminozuur, peptide, polypeptide en eiwit, moet rekening worden gehouden met een aantal beperkingen.

Ten eerste:, Er bestaat geen universele numerieke grens tussen een peptide en een eiwit. Een drempel zoals 50 restanten kan een nuttige conventie zijn, maar de wetenschappelijke literatuur bevat duidelijke uitzonderingen. [1] [2] [5]

Ten tweede, De structuur vormt ook geen eenvoudige grens.. Sommige korte peptiden hebben een geordende structuur, terwijl sommige erkende eiwitten in hoge mate intern ongeordend blijven. [1] [2] [3]

Ten derde, De molecuulmassa en de restensom zijn gerelateerde maar afzonderlijke parameters. Modificaties, verschillende soorten restanten en de aanwezigheid van meerdere kettingen kunnen de massa veranderen zonder eenvoudig te vertalen naar de lengte van een enkel ketting.

Ten vierde, vormen van prekursor en volwassen vormen moeten worden onderscheiden. Biologische verwerking kan de lengte van de keten, de manier van bindingen en de moleculaire identiteit veranderen, een voorbeeld hiervan is de verwerking van proinsuline. [6] [7]

Vijfde, De productiemethode bepaalt niet de classificatie. Deeltjes die natuurlijk worden geproduceerd en chemisch worden geformuleerd kunnen dezelfde basismoleculaire identiteit hebben, als hun sequentie, structuur en andere relevante eigenschappen zijn bevestigd. [5] [9]

Ten zesde, De toewijzing aan een categorie maakt het niet mogelijk om de biologische werking te voorspellen.. Peptiden hebben niet één gemeenschappelijk fysiologisch effect, alleen omdat ze peptiden zijn, net zoals alle eiwitten niet één enkele functie vervullen. [8] [11] [12]

Ten slotte moeten structurele observaties worden geïnterpreteerd in de omstandigheden waarin ze zijn verkregen. Een peptide dat een bepaalde conformatie in één oplosmiddel of experimentele omgeving aanneemt, kan zich in andere omstandigheden anders gedragen. [10]

Deze beperkingen betekenen niet dat de terminologie nutteloos is. Ze tonen echter aan waarom het het beste is om deze samen met een nauwkeuriger beschrijving van de moleculaire eigenschappen te gebruiken.

Samenvatting

Aminozuren, peptiden, polypeptiden en eiwitten behoren tot dezelfde brede chemische hiërarchie, maar beschrijven verschillende niveaus van moleculaire organisatie.

Aminozuren Ze zijn individuele bouwstenen.

Wanneer de restaminosomen covalent worden verbonden door peptidebindingen, ontstaan er peptiden en polypeptidenketens.

Eiwitten Ze bestaan uit één of meerdere dergelijke ketens die in een bredere structurele en biologische context worden beschouwd.

De overgang van een aminozuur naar een peptide is chemisch duidelijk, omdat de vorming van een peptydbinding leidt tot het ontstaan van een nieuwe, verbonden molecule.

De grens tussen een peptide en een eiwit is veel minder duidelijk.

De lengte van de keten levert nuttige beschrijvende informatie, maar er bestaat geen universele limiet voor het aantal restanten die elk molecuul correct zou classificeren. Onderzoek naar het tienrestige miniball CLN025, de 29-restige cyclische kalat B1 en het intern ongeordend eiwit KISS1 toont waarom eenvoudige regels een extra context vereisen. [1] [2] [3]

De structuur geeft ook geen universele grenzen aan. Korte peptiden kunnen geordende conformaties aannemen, terwijl sommige eiwitten een aanzienlijk niveau van onordelijkheid kunnen bevatten.

Net als massa van een molecuul, natuurlijke of synthetische oorsprong en biologische functie zijn deze zelfstandig niet voldoende om te bepalen of een aminozuurketen wel of niet een peptide of eiwit moet worden genoemd.

Daarom is de meest informatieve manier om wetenschappelijke informatie te communiceren het geven van een nauwkeurige beschrijving. een specifieke molecule:

haar sequentie, de restfuncties, de architectuur, de modificaties, de experimenteel waargenomen structuur, de verwerkingsstatus en de bevestigde biologische eigenschappen.

Het belangrijkste verschil kan als volgt worden samengevat:

aminozuren zijn bouwstenen; peptidaansluitingen verbinden deze bouwstenen tot peptiden en polypeptiden; eiwitten zijn echter biologische moleculen die bestaan uit één of meerdere dergelijke ketens. De grens tussen een peptide en een eiwit komt echter voort uit de wetenschappelijke conventies en de moleculaire context, en niet uit één universele aantal aminozuren.

Disclaimer

Het artikel heeft uitsluitend educatieve en wetenschappelijke informatieve waarde. Het verduidelijkt de terminologie, de moleculaire structuur, de classificatie van peptiden en eiwitten, de biologische verwerking van de moleculen en voorbeelden die voortkomen uit gepubliceerde onderzoeken. Het vormt geen medisch advies, voedingsadvies, een aanwijzing voor de behandeling, een aanbeveling voor een product of advies over het gebruik van peptiden, eiwitten, aminozuurproducten, supplementen of verwante stoffen. De resultaten van structurele, biochemische, dierproefstudies en studies met mensen moeten worden geïnterpreteerd in het kader van de methoden, voorwaarden en beperkingen van de individuele onderzoeken.

Referenties

1. Hatfield, M. P. D., Murphy, R. F., & Lovas, S. (2010). Spectroscopische eigenschappen van het beta-haarknoopprojectiveerende miniprotein CLN025 in verschillende oplosmiddelen. Biopolymeren, 93(5), 442–450. https://doi.org/10.1002/bip.21356
2. Saether, O., Craik, D. J., Campbell, I. D., Sletten, K., Juul, J., & Norman, D. G. (1995). Verduidelijking van de primaire en driedimensionale structuur van het uterotonepeptide kalata B1. Biochemie, 34(13), 4147–4158. https://doi.org/10.1021/bi00013a002
3. Ibanez de Opakua, A., Merino, N., Villate, M., Cordeiro, T. N., Ormaza, G., Sanchez-Carbayo, M., Diercks, T., Bernado, P., & Blanco, F. J. (2017). De metastase-remmer KISS1 is een eiwit dat intrinsiek ongedistribueerd is en iets langer is dan een willekeurige spiraal. PLOS ONE, 12(2), Artikel e0172507. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0172507
4. Improta, R., Vitagliano, L., & Esposito, L. (2011). Verzwaren van de peptidebinding door planarity: Nieuwe inzichten uit kwantummechanische berekeningen en peptide/eiwit kristallustrukturen. PLOS ONE, 6(9), Artikel e24533. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0024533
5. Straner, P., Taricska, N., Szabo, M., Toth, G. K., & Perczel, A. (2016). Bacteriële expressie en/of vaste-fasen-peptidensynthese van 20-40 aminozuur lange polypeptiden en miniproteïnen, het casusstudie van Class B GPCR-liganden. Current Protein & Peptide Science, 17(2), 147–155. https://doi.org/10.2174/1389203716666151102105215
6. Linde, S., Welinder, B. S., & Nielsen, J. H. (1993). Analyse van pro-insuline en zijn omzetproducten met behulp van reverse-phase high-performance liquid chromatography. Journal of Chromatography, 614(2), 185–204. https://doi.org/10.1016/0378-4347(93)80309-r
7. Davidson, H. W., & Hutton, J. C. (1987). De carboxypeptidase H die insuline afscheidt: zuivering en demonstratie van betrokkenheid bij de verwerking van pro-insuline. Biochemische Gezondheid, 245(2), 575–582. https://doi.org/10.1042/bj2450575
8. Meindl, T., Boller, T., & Felix, G. (1998). Het plantenwarssysteem voor hormonen bindt met het N-terminale deel aan zijn receptor, maar heeft het C-terminale deel nodig om het te activeren. The Plant Cell, 10(9), 1561–1570. https://doi.org/10.1105/tpc.10.9.1561
9. Ferrer, M., Woodward, C., & Barany, G. (1992). Synthese in vaste fase van het bijnier-trypsinremmer (BPTI) van runderen en twee analoga. Een chemische benadering voor het evalueren van de rol van disulfidebruggen bij de foldering en stabiliteit van eiwitten. International Journal of Peptide and Protein Research, 40(3–4), 194–207. PubMed-record
10. Mierke, D. F., Durr, H., Kessler, H., & Jung, G. (1992). Neuropeptide Y. Geoptimaliseerde vaste-fasessynthese en conformatiale analyse in trifluoroethanol. European Journal of Biochemistry, 206(1), 39–48. https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1992.tb16899.x
11. Kreymann, B., Williams, G., Ghatei, M. A., & Bloom, S. R. (1987). Glucagon-like peptide-1 7-36: een fysiologisch incretin bij de mens. The Lancet, 2(8571), 1300–1304. https://doi.org/10.1016/s0140-6736(87)91194-9
12. Cabral, C. B., Bullock, K. H., Bischoff, D. J., Tompkins, R. G., Yu, Y. M., & Kelleher, J. K. (2008). Het bepalen van de glutathysynthese met gedeterreerd water: een model voor de peptidebiosynthese. Analytische Biochemie, 379(1), 40–44. https://doi.org/10.1016/j.ab.2008.04.042
13. Iwai, K., Hasegawa, T., Taguchi, Y., Morimatsu, F., Sato, K., Nakamura, Y., Higashi, A., Kido, Y., Nakabo, Y., & Ohtsuki, K. (2005). Identificatie van voedselafgeleide collageenpeptiden in menselijk bloed na orale inname van gelatinehydrolysaat. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 53(16), 6531–6536. https://doi.org/10.1021/jf050206p